and the enzymatic inhibition of aco

and the enzymatic inhibition of aconitase has
the opposite effect (Bullock et al. 2010; Talbot
et al. 2011). Many mRNAs are regulated by the
IRP/IRE system (Sanchez et al. 2011) and fall
into three classes: (1) iron acquisition, generally
with IREs in the 30 region resulting in increased
protein synthesis during cellular iron deprivation;
(2) iron utilization and storage, with IREs
in the 50 region, resulting in repressed protein
synthesis during iron deprivation; and (3) iron
export, with IREs also in the 50 region and protein
synthesis repressed during iron deprivation.
Proteins subject to IRE/IRP regulation include
TfR1 and DMT1 involved in cellular iron uptake,
aminolevulinic acid synthase 2, which catalyzes
the first step of the heme synthesis pathway in
erythroid cells, the heavy and light subunits of
ferritin involved in iron storage, and ferroportin,
the iron exporter expressed in tissues and cells
involved in iron export to plasma. The net effect
of the IRE/IRP response during cellular iron
deficiency is to increase cellular iron uptake,
mobilize iron from cellular storage, decrease
iron utilization, and, when iron becomes suffi-
cient or excessive to reverse these responses and
direct more iron into cellular storage and export.
Further fine-tuning of iron import and
export is achieved by differential splicing of target
mRNAs in different tissues to either include
or exclude IREs. As an example, systemic adaptation
to iron deficiency may be facilitated by
a ferroportin mRNA isoform that lacks IRE,
which may allow iron-transporting duodenal
enterocytes to deliver iron to plasma for systemic
needs even if the enterocyte is sensing iron
deficiency, and may transfer iron from erythroid
cells to other tissues more critically dependent
on iron (Zhang et al. 2009).
Generalized Regulation of Protein Synthesis
by Iron in Erythroid Cells
In addition to the regulation of the synthesis of
individual proteins by iron, erythroid cells also
contain a mechanism for a generalized adaptive
response to iron deficiency. This response is affected
by the heme-regulated inhibitor kinase
(HRI) belonging to a class of kinases activated
bycellular stress, including nutrient deprivation,

Kết quả (Việt) 1:

và ức chế enzym aconitase cócó hiệu lực đối diện (Bullock et al. năm 2010; TalbotCTV năm 2011). Nhiều mRNAs được quy định bởi cácHệ thống IRP/IRE (Sanchez et al. 2011) và mùa thuthành ba lớp: (1) sắt thu mua, nói chungvới IREs trong vùng 30 kết quả là tăng lênTổng hợp protein trong tế bào sắt thiếu thốn;(2) sử dụng sắt và lưu trữ, với IREsở vùng 50, dẫn đến chất đạm repressedTổng hợp trong sắt thiếu thốn; và sắt (3)xuất khẩu, với IREs cũng ở vùng 50 và proteinTổng hợp áp trong sắt thiếu thốn.Protein chịu IRE/IRP quy định bao gồmTfR1 và DMT1 tham gia vào sự hấp thu sắt di động,aminolevulinic acid synthase 2, mà catalyzesbước đầu tiên của con đường tổng hợp của heme trongtế bào erythroid, hạng nặng và hạng nhẹ subunits củaferritin tham gia vào các lưu trữ sắt, và ferroportin,xuất khẩu sắt được thể hiện trong các mô và tế bàoliên quan đến xuất khẩu sắt huyết tương. Hiệu ứng ròngphản ứng IRE/IRP trong tế bào sắtthiếu hụt là để tăng sự hấp thu sắt di động,huy động sắt từ lưu trữ di động, giảmsắt sử dụng, và, khi sắt trở thành suffi-gói hoặc quá nhiều để đảo ngược các phản ứng vàtrực tiếp thêm sắt vào di động lưu trữ và xuất khẩu.Tiếp tục điều chỉnh sắt nhập khẩu vàxuất khẩu đạt được bằng cách nối khác biệt giữa mục tiêumRNAs trong các mô khác nhau hoặc là bao gồmhoặc loại trừ các IREs. Ví dụ, Hệ thống thích ứngthành sắt thiếu hụt có thể được tạo điều kiện củamột isoform mRNA ferroportin thiếu IRE,đó có thể cho phép vận chuyển sắt tá tràngenterocytes để cung cấp sắt huyết tương đối với hệ thốngcần ngay cả khi enterocyte cảm biến sắtthiếu hụt, và có thể chuyển sắt từ erythroidCác tế bào với các mô khác phụ thuộc vào nhiều giới phê bìnhtrên sắt (trương et al. 2009).Quy chế tổng quát của tổng hợp Proteinbằng sắt trong các tế bào ErythroidNgoài các quy định của tổng hợpcá nhân protein bằng sắt, erythroid các tế bào cũngcó một cơ chế cho một tổng quát thích nghiđể đáp ứng với thiếu sắt. Phản ứng này bị ảnh hưởngbởi kinase heme quy định các chất ức chế(HRI) thuộc về một lớp kinase kích hoạtcăng thẳng bycellular, bao gồm các chất dinh dưỡng thiếu thốn,

Kết quả (Việt) 2:

và ức chế enzyme aconitase có
tác dụng ngược lại (Bullock et al 2010;. Talbot
et al 2011.). Nhiều mRNA được quy định bởi các
IRP / hệ thống IRE và rơi (Sanchez và cộng sự năm 2011.)
Thành ba nhóm: (1) mua sắt, thường
với IRES trong 30 khu vực dẫn đến tăng
tổng hợp protein trong quá trình tước sắt di động;
(2) sắt sử dụng và lưu trữ, với IRES
trong 50 khu vực, dẫn đến protein kìm nén
tổng hợp trong tước sắt; và (3) sắt
xuất khẩu, với IRES cũng trong 50 khu vực và protein
tổng hợp áp trong tước sắt.
Protein đối tượng quy định IRE / IRP bao gồm
TfR1 và DMT1 liên quan đến sự hấp thu sắt di động,
axit aminolevulinic synthase 2 này xúc tác
bước đầu tiên của quá trình tổng hợp heme trong
các tế bào hồng cầu, tiểu đơn vị lớn và ánh sáng của
ferritin tham gia vào dự trữ sắt, và ferroportin,
xuất khẩu sắt thể hiện trong các mô và tế bào
tham gia vào xuất khẩu sắt plasma. Hiệu ứng ròng
của IRE / đáp ứng IRP trong sắt di động
thiếu hụt là để tăng sự hấp thu sắt di động,
huy động từ sắt lưu trữ di động, giảm
sử dụng sắt, và khi trở thành sắt suffi-
cient hoặc quá nhiều để đảo ngược những phản ứng và
chỉ đạo nhiều sắt hơn vào tế bào lưu trữ và xuất khẩu.
Hơn nữa tinh chỉnh của nhập khẩu sắt và
xuất khẩu đạt được bằng cách nối khác biệt của mục tiêu
mRNA trong các mô khác nhau hoặc là bao gồm
hoặc loại trừ IRES. Như một ví dụ, thích ứng hệ thống
thiếu sắt có thể được hỗ trợ bởi
một isoform ferroportin mRNA thiếu IRE,
mà có thể cho phép tá tràng sắt vận chuyển
ruột để cung cấp sắt để Plasma cho hệ thống
nhu cầu ngay cả khi enterocyte được cảm sắt
thiếu hụt, và có thể chuyển sắt từ hồng cầu
tế bào mô khác hơn quan phụ thuộc
vào sắt (Zhang et al. 2009).
Quy chế tổng quát của tổng hợp protein
bằng sắt trong tế bào hồng cầu
Ngoài các quy định của quá trình tổng hợp
protein riêng lẻ bằng sắt, các tế bào hồng cầu cũng
chứa một cơ chế một thích ứng tổng quát
phản ứng thiếu sắt. Phản ứng này bị ảnh hưởng
bởi các chất ức chế kinase heme-quy
(HRI) thuộc về một lớp học của kinase kích hoạt
bycellular stress bao gồm tước dinh dưỡng,