Hydrophobicity is usually understoo

Hydrophobicity is usually understood as measuring the relative tendency of a
protein to prefer a non-aqueous to an aqueous environment. It is also defined as a measure
of the tendency of proteins to aggregate in solution. Both measures express some kind of
phobia of the analytes towards the aqueous medium. Hydrophobicity is one the most
important structure-related factors influencing functional properties of proteins and surface
hydrophobicity is significantly correlated with protein gelation properties. The fluoresceient
probe (with 1-anilino 8- naphthalene sulfonate “ANS”) method is widely adopted in
researches to determine the surface hydrophobicity due to simplicity and high sensitivity.
Wanger et al., (2000) observed that the lower the solubility, the lower the surface
hydrophobicity exposed by the proteins. This could be explained in two ways: (a) the
protein species undergoing aggregation are more hydrophobic, so that only the hydrophilic
ones remain soluble; and (b) as the proteins aggregate they hide or occlude the hydrophobic
zones, leaving part of the proteins as soluble aggregates of low surface hydrophobicity.
Hydrophobicity is a major factor that controls soy protein solubility. Nakai, (1983)
observed an increase in the hydrophobicity upon heating of proteins, indicating unfolding
of the molecules.

Kết quả (Việt) 1:

Hydrophobicity thường được hiểu như là đo lường xu hướng tương đối của mộtprotein để thích một không-dung môi trường nước. Nó cũng được định nghĩa như là một biện phápcủa các xu hướng của protein để tổng hợp trong dung dịch. Cả hai biện pháp này nhận một số loạiphobia của analytes theo hướng trung dung. Hydrophobicity là một trong những nhấtcấu trúc liên quan đến yếu tố quan trọng ảnh hưởng đến các đặc tính chức năng của protein và bề mặthydrophobicity đáng kể là tương quan với các protein đặc tính. Fluoresceientphương pháp thăm dò (với 1-anilino 8-Naphtalen sulfonate "ANS") được áp dụng rộng rãi trongnghiên cứu để xác định hydrophobicity bề mặt do sự đơn giản và độ nhạy cao.Wanger et al., (2000) quan sát thấy rằng việc giảm độ hòa tan, thấp hơn bề mặthydrophobicity tiếp xúc bởi các protein. Điều này có thể được giải thích theo hai cách: (a) cácprotein loài đang được tập hợp hơn kỵ nước, vì vậy mà chỉ các Purifyingnhững người còn lại hòa tan; và (b) là tổng hợp protein họ ẩn hoặc occlude các kỵ nướckhu vực, để lại một phần của các protein như hòa tan uẩn thấp bề mặt hydrophobicity.Hydrophobicity là một nhân tố chính kiểm soát soy protein hòa tan. Nakai, (1983)quan sát sự gia tăng trong hydrophobicity khi sưởi ấm của protein, chỉ diễn raCác phân tử.

Kết quả (Việt) 2:

Kỵ nước thường được hiểu như đo xu hướng tương đối của một
protein để thích một không chứa nước đến một môi trường nước. Nó cũng được định nghĩa như là một biện pháp
của các xu hướng của các protein tổng hợp trong dung dịch. Cả hai biện pháp thể hiện một số loại
ám ảnh của chất phân tích đối với môi trường nước. Kị nước là một trong hầu hết
các yếu tố quan trọng cấu trúc liên quan đến ảnh hưởng đến tính chất chức năng của protein và các bề mặt
kỵ nước có tương quan đáng kể với tính chất protein đặc lại. Các fluoresceient
thăm dò (với 1-anilino 8- naphthalene sulfonate "ANS") là phương pháp được áp dụng rộng rãi trong
các nghiên cứu để xác định bề mặt kỵ nước do đơn giản và độ nhạy cao.
Wanger et al., (2000) quan sát thấy rằng việc hạ thấp độ hòa tan, các giảm bề mặt
kỵ nước tiếp xúc bởi các protein. Điều này có thể được giải thích theo hai cách: (a) các
loài protein trải qua tập hợp kỵ hơn, do đó chỉ ưa
những người vẫn hòa tan; và (b) là các protein tổng hợp họ ẩn hoặc hấp thụ các kỵ
khu, để lại một phần của protein uẩn như tan sợ nước bề mặt thấp.
kị nước là một yếu tố quan trọng để kiểm soát khả năng hòa tan protein đậu nành. Nakai, (1983)
quan sát thấy sự gia tăng trong các kị khi sưởi ấm của các protein, cho thấy diễn tiến
của các phân tử.