For higher MLVSS (1,200 and 3,200 m

For higher MLVSS (1,200 and 3,200 mg/L) shown in Table. 1.4 and 1.5, no variation in the value of n occurred at any temperature or pH. This tendency by the enzymes to undergo association at high enzyme concentrations and dissociate at low concentrations has been reported for many enzymes, including glutamate dehydrogenase, and phosphorylase a (56). Because of this mechanism of association–dissociation, Frieden (56) explains that an enzyme may show normal kinetic behavior (Michaelis–Menten) at low enzyme concentrations, and a sigmoidal behavior at higher concentrations of enzyme concentration.
Because the kinetic behavior is dependent on the enzyme concentration, it stands to reason
that the kinetic properties of such enzymes may depend upon the particular protomers present and their relative concentrations. Such behavior of allosteric enzymes may explain the dependence of the kinetic parameters on the MLVSS concentration as shown in these data (54).

Kết quả (Việt) 1:

Cho cao MLVSS (1.200 và 3.200 mg/L) Hiển thị trong bảng. 1.4 và 1.5, không có biến thể trong giá trị của n xảy ra ở bất kỳ nhiệt độ hay độ pH. Xu hướng này bởi enzym để trải qua các Hiệp hội ở nồng độ cao enzym và chia rẻ ở nồng độ thấp đã được báo cáo cho nhiều enzym, bao gồm cả glutamate dehydrogenase, và phosphorylase một (56). Bởi vì cơ chế này của Hiệp hội-phân ly, Frieden (56) giải thích rằng một loại enzyme có thể hiện hành vi động bình thường (Michaelis-Menten) ở nồng độ thấp enzym, và một hành vi sigmoidal ở nồng độ cao của nồng độ enzym.Bởi vì hành vi động là phụ thuộc vào nồng độ enzyme, nó đứng vào lý dorằng các tính chất động của các enzym như vậy có thể phụ thuộc vào protomers cụ thể hiện tại và nồng độ tương đối của họ. Các hành vi của các enzym allosteric có thể giải thích sự phụ thuộc của các tham số động trên tập trung MLVSS như minh hoạ trong các dữ liệu (54).

Kết quả (Việt) 2:

Đối với cao MLVSS (1.200 và 3.200 mg / L) được hiển thị trong bảng. 1.4 và 1.5, không có sự thay đổi trong giá trị của n xảy ra ở bất kỳ nhiệt độ hoặc độ pH. Xu hướng này bởi các enzyme để trải qua hiệp hội ở nồng độ enzyme cao và phân tách ra ở nồng độ thấp đã được báo cáo cho rất nhiều enzym, bao gồm glutamate dehydrogenase, và phosphorylase a (56). Do cơ chế này của hiệp hội phân ly, Frieden (56) giải thích rằng một enzyme có thể cho thấy hành vi bình thường động (Michaelis-Menten) ở nồng độ enzyme thấp, và một hành vi xích ma ở nồng độ cao hơn nồng độ enzyme.
Bởi vì các hành vi động học phụ thuộc vào nồng độ enzyme, nó đứng vào lý do
mà các thuộc tính động học của enzyme này có thể phụ thuộc vào protomers đặc biệt hiện tại và nồng độ tương đối của họ. Những hành động đó của enzyme allosteric có thể giải thích sự phụ thuộc của các thông số động học vào nồng độ MLVSS như trong các dữ liệu (54).