hydrophobic interactions, both with

hydrophobic interactions, both within the protein lymer itself and between separate protein molecules polymeric saructure ot .in the case of macromolennues, such as proteins, the the macromolecule allows it to simultaneously carry many different charges ( on diferent amino acid residues). However, like the small single moleeules, the no acid residues are constrained by linear peptide linkages and thus canauot move freely to randomly associate with other charged 1uotecules. Assuming that charged residues will seek to bond with the nearest convenient counter ion, it is most likely that oppositely charged arnino acid residues located at different points within a single protein chain will bond, These structural differences result in the folding of proteins info a three-dimensional structure, which is, in part, responsible for their functional properties as biocatalysts, structural materials, muscles, and chemical receptors. Proteins can be shaped as long flat sheets or in globular spheres. This the names fibrous cr globular for protein shapes. Most lends to enzymes are globular proteins In standard acid base chemistry, we know that niolecules carry electrostatic charges based on the type of atoms that make up a molecule and the environment of the molecule. Given that opposite charges attract, cationic and anionic atoms cara combine to form covalent bonds, in which electrons are shared between atomie orbitals, or form tonic bands, in which only electrostatic attractions exist. In

Kết quả (Việt) 1:

kỵ tương tác, cả hai trong lymer protein chính nó và giữa protein tách biệt các phân tử polymer saructure ot .trong trường hợp của macromolennues, chẳng hạn như protein, các macromolecule cho phép nó để đồng thời thực hiện nhiều các chi phí khác nhau (các dư lượng axit amin khác nhau). Tuy nhiên, giống như một moleeules nhỏ, những không có dư lượng axít được hạn chế bởi mối liên kết peptide tuyến tính và do đó canauot di chuyển tự do để ngẫu nhiên kết hợp với các 1uotecules tính. Giả sử rằng trả dư lượng sẽ tìm kiếm các liên kết với các ion thuận tiện truy cập gần nhất, nó là nhiều khả năng rằng oppositely trả dư lượng axít arnino nằm ở điểm khác nhau trong một chuỗi duy nhất protein sẽ trái phiếu, kết quả khác biệt cấu trúc trong các gấp của protein thông tin một cơ cấu ba chiều, đó là, một phần, chịu trách nhiệm về các đặc tính chức năng như biocatalysts, vật liệu cấu trúc , cơ bắp, và thụ thể hóa học. Protein có thể được định hình như tấm dài phẳng hoặc globular các lĩnh vực. Này tên xơ cr globular cho hình dạng protein. Đặt vay để enzym globular protein tiêu chuẩn hóa axit cơ bản, chúng ta biết rằng niolecules mang tĩnh điện phí dựa trên các loại nguyên tử tạo thành một phân tử và môi trường của các phân tử. Cho rằng đối diện phí thu hút, nguyên tử cation và anion cara kết hợp các hình thức trái phiếu liên, trong đó electron được chia sẻ giữa các quỹ đạo atomie, hoặc hình thức ban nhạc bổ, chỉ hấp dẫn tĩnh điện tồn tại. Ở

Kết quả (Việt) 2:

tương tác kỵ nước, cả trong lymer protein chính nó và giữa các phân tử protein riêng biệt polyme saructure ot .in trường hợp của macromolennues, chẳng hạn như protein, các đại phân tử cho phép nó đồng thời mang nhiều chi phí khác nhau (về dư lượng axit amin khác nhau). Tuy nhiên, giống như các moleeules đơn nhỏ, không có dư lượng axit này bị ràng buộc bởi các mối liên kết peptide tuyến tính và do đó canauot di chuyển tự do để kết hợp ngẫu nhiên với 1uotecules tính khác. Giả sử rằng tồn dư tính sẽ tìm cách liên kết với các ion truy cập thuận tiện gần nhất, nó rất có thể là điện trái arnino dư lượng axit nằm tại các điểm khác nhau trong một ý trái phiếu chuỗi protein duy nhất, Những cấu trúc khác biệt dẫn đến việc xếp các thông tin protein một ba cấu trúc chiều, đó là, một phần, chịu trách nhiệm về tính chất chức năng của họ như biocatalysts, vật liệu cấu trúc, cơ bắp, và các thụ thể hóa học. Protein có thể được định hình như tấm phẳng dài hoặc trong lĩnh vực hình cầu. Điều này tên xơ cr hình cầu cho hình dạng protein. Hầu hết cho vay để enzyme là protein hình cầu Trong hóa học cơ sở axit tiêu chuẩn, chúng ta biết rằng niolecules mang cước điện dựa trên các loại của các nguyên tử tạo nên một phân tử và môi trường của các phân tử. Cho rằng phí đối diện thu hút, cation và anion nguyên tử cara kết hợp để tạo thành liên kết hóa trị, trong đó các electron được chia sẻ giữa các orbital atomie, hoặc hình thành ban nhạc bổ, trong đó chỉ có các điểm tham quan điện tồn tại. Trong Điều này tên xơ cr hình cầu cho hình dạng protein. Hầu hết cho vay để enzyme là protein hình cầu Trong hóa học cơ sở axit tiêu chuẩn, chúng ta biết rằng niolecules mang cước điện dựa trên các loại của các nguyên tử tạo nên một phân tử và môi trường của các phân tử. Cho rằng phí đối diện thu hút, cation và anion nguyên tử cara kết hợp để tạo thành liên kết hóa trị, trong đó các electron được chia sẻ giữa các orbital atomie, hoặc hình thành ban nhạc bổ, trong đó chỉ có các điểm tham quan điện tồn tại. Trong Điều này tên xơ cr hình cầu cho hình dạng protein. Hầu hết cho vay để enzyme là protein hình cầu Trong hóa học cơ sở axit tiêu chuẩn, chúng ta biết rằng niolecules mang cước điện dựa trên các loại của các nguyên tử tạo nên một phân tử và môi trường của các phân tử. Cho rằng phí đối diện thu hút, cation và anion nguyên tử cara kết hợp để tạo thành liên kết hóa trị, trong đó các electron được chia sẻ giữa các orbital atomie, hoặc hình thành ban nhạc bổ, trong đó chỉ có các điểm tham quan điện tồn tại. Trong trong đó các electron được chia sẻ giữa các orbital atomie, hoặc ban nhạc bổ hình thức, trong đó chỉ có các điểm tham quan điện tồn tại. Trong trong đó các electron được chia sẻ giữa các orbital atomie, hoặc ban nhạc bổ hình thức, trong đó chỉ có các điểm tham quan điện tồn tại. Trong

Kết quả (Việt) 3:

tương tác protein, trong phân tử protein chính nó và tách rời giữa trùng saructure chơi. Ở macromolennues Case, như của phân tử protein lớn, có thể đồng thời tiến hành rất nhiều chi phí khác nhau (trong dư lượng axit amin khác nhau).Tuy nhiên, giống như sợi trong phân tử lớn, không có dư lượng axit là qua tuyến peptide liên lạc để canauot được tự do di chuyển ngẫu nhiên với những tích 1uotecules kiềm chế.Giả sử là điện tích sẽ tìm kiếm gần đây dư lượng trái phiếu thuận tiện nhất chống ion, đó là có thể, mang điện tích trái ngược của dư lượng axit amin nằm ở điểm khác nhau trong một chuỗi protein phím, những cấu trúc khác nhau dẫn tới protein cấu trúc ba chiều thông tin, đây là phần Chiết điệp, chịu trách nhiệm về đặc điểm chức năng của nó. Chất xúc tác sinh học, vật liệu cấu trúc, cơ bắp, và thụ thể hóa học.Protein có thể được làm thành tấm phẳng hay hình cầu cầu;.Tên này, hình dạng sợi protein hình cầu.Trong tiêu chuẩn phù hợp nhất với enzyme của axit hóa của protein hình cầu, chúng ta biết, niolecules mang điện dựa trên nguyên tử tạo thành một loại phân tử phân tử với môi trường.Vì ngược lại tấn công của hấp dẫn, và anion Carla kết hợp hình thành liên kết cộng hóa trị nguyên tử, electron trong obitan nguyên tử được chia sẻ giữa, hoặc thành lập bổ mang, chỉ tồn tại trong tĩnh điện lực hấp dẫn.Ở