the enzyme activity is increased in

the enzyme activity is increased in the presence of AgNPs. The difference in the enzyme activity between free starch and starch synthesized AgNPs is plotted in Figure 4b. The graph yielded a fair
linear plot against starch concentration showing an increase in
the enzyme activity.
Degradation of starch was studied by starch–iodine complex
formation at 620 nm (Fig. 5). The results suggested that at the
end of 5 min, 0.53 mg/mL of starch was still present in free starch
hydrolysis whereas only 0.1 mg/mL was left unhydrolysed; that is,
9.9 mg/mL of starch has been hydrolysed in the presence of AgNPs.
This confirms the activity of enzyme is increased. A comparative
plot between starch degradation rate and substrate concentration
in the presence and absence of AgNPs clearly demonstrates that
starch degradation was increased (Fig. 6).
Synthesis of Au NPs bya-amylase retained its enzymatic activity while demonstrating the thiol linkages present on the structure
of the enzyme was responsible for the reduction of AuCl

4 to Au
NPs. Kinetics of starch digestion in the presence of pure enzyme
and Au NP-a-amylase complex revealed that the zone formed over

Kết quả (Việt) 1:

hoạt động của enzyme tăng sự hiện diện của AgNPs. Sự khác biệt trong hoạt động của enzyme giữa miễn phí tinh bột và tinh bột tổng hợp AgNPs âm mưu trong hình 4b. Đồ thị mang lại một công bằngtuyến tính âm mưu chống lại tập trung tinh bột Hiển thị tănghoạt động của enzyme.Sự suy thoái của tinh bột được nghiên cứu bởi tinh bột-iốt complexhình thành tại 620 nm (hình 5). Các kết quả đề xuất rằng ở cáckết thúc 5 phút, 0,53 mg/ml của tinh bột được vẫn còn hiện diện trong tinh bột miễn phíthủy phân trong khi 0.1 mg/mL duy nhất còn lại unhydrolysed; Đó là9.9 mg/mL tinh bột đã được hydrolysed sự hiện diện của AgNPs.Điều này khẳng định hoạt động của enzyme được tăng lên. Một so sánhâm mưu giữa tinh bột suy thoái tỷ lệ và bề mặt tập trungtrong sự hiện diện và sự vắng mặt của AgNPs rõ ràng chứng tỏ rằngsuy thoái tinh bột được tăng lên (hình 6).Tổng hợp của Au NPs bởi-amylase giữ lại hoạt động enzyme của nó trong khi chứng minh mối liên kết sulfhydryl trình bày trên cấu trúcenzyme chịu trách nhiệm về việc giảm AuCl4 để AuNPs. động học của tinh bột tiêu hóa sự hiện diện của tinh khiết enzymvà phức tạp Au NP-một-amylase tiết lộ rằng khu vực hình thành trên

Kết quả (Việt) 2:

các hoạt động của enzyme được tăng lên trong sự hiện diện của AgNPs. Sự khác biệt trong hoạt động của enzyme giữa tinh bột tự do và tinh bột tổng hợp AgNPs được vẽ trong hình 4b. Đồ thị cho thấy một sự công bằng
cốt truyện tuyến tính với nồng độ tinh bột thấy sự gia tăng trong
các enzyme hoạt động.
Sự xuống cấp của tinh bột đã được nghiên cứu bởi phức tạp tinh bột-iodine
hình thành ở 620 nm (Hình. 5). Kết quả cho thấy ở
cuối của 5 phút, 0,53 mg / ml tinh bột vẫn còn hiện diện trong tự do tinh bột
thủy phân trong khi chỉ có 0,1 mg / mL được trái unhydrolysed; đó là
9,9 mg / ml tinh bột đã được thủy phân trong sự hiện diện của AgNPs.
Điều này khẳng định các hoạt động của enzyme được tăng lên. Một so sánh
âm mưu giữa tỷ lệ tinh bột suy thoái và nồng độ cơ chất
trong sự hiện diện và vắng mặt của AgNPs rõ ràng chứng tỏ rằng
suy thoái tinh bột đã được tăng lên (Hình 6)..
Tổng hợp các Au NP bya-amylase giữ lại hoạt động enzym của nó trong khi thể hiện các mối liên kết thiol hiện trên cấu trúc
các enzyme chịu trách nhiệm cho việc giảm
AuCl?
4 đến Au
NP. Động học của tiêu hóa tinh bột trong sự hiện diện của enzyme tinh khiết
và Au NP-a-amylase phức tạp cho thấy rằng khu vực được hình thành trên