Cdc25 itself appears to be regulate

Cdc25 itself appears to be regulated by several complex pathways. The phosphorylation and activity of Cdc25 dramatically increase as the cell enters mitosis and decrease upon exit from mitosis (Izumi et al., 1992; Kumagai and Dunphy, 1992). MPF phosphorylates and activates Cdc25 in vitro; elimination of these phosphorylation sites on Cdc25 decreases its ability to promote mitosis (Izumi and Mailer, 1993). Thus, Cdc25 could be a major determinant of a positive feedback loop controlling MPF activation (Figure 3). Protein phosphatase 1 (PPl) can inactivate Cdc25, and PPl activity transiently drops in mitosis, presumably by mitotic phosphorylation, making PPl a plausible interphase antagonist of Cdc25 activity (Izumi et al., 1992; Walker et al., 1992). A truncated form of PPl, believed to be insensitive to inhibition by mitotic phosphorylation, blocks mitotic progression, an effect that can be rescued by excess Cdc25 (for a more complete description, see Maller, 1994). The activity of PPl may also be regulated by a specific cellular inhibitor, called inhibitor 2, which increases in activity during mitosis (Brautigan et al., 1990). Another phosphatase, PP2A, can also dephosphorylate C&25 in vitro (Izumi et al., 1992). Inhibition of PP2A by okadaic acid causes premature entry into mitosis in Xenopus extracts (Felix et al., 1990). Furthermore, some muta- tions of PPPA cause premature mitosis in fission yeast (Kinoshita et al., 1993). These data suggest that PPPA may also negatively regulate entry into mitosis, perhaps by regulating Cdc25.

Kết quả (Việt) 1:

Cdc25 chính nó dường như được quy định bởi một số con đường phức tạp. Phosphorylation và hoạt động của Cdc25 đáng kể tăng khi đi vào các tế bào nguyên phân và giảm theo lối ra từ nguyên phân (Izumi et al., 1992; Kumagai và Dunphy, 1992). MPF phospho và kích hoạt Cdc25 trong ống nghiệm; loại bỏ các trang web phosphorylation trên Cdc25 giảm khả năng của mình để thúc đẩy nguyên phân (Izumi và Mailer, 1993). Do đó, Cdc25 có thể là một yếu tố quyết định chính của một vòng lặp phản hồi tích cực kiểm soát MPF kích hoạt (hình 3). Protein phosphatase 1 (PPl) có thể hủy kích hoạt Cdc25, và hoạt động PPl mặt xuống trong nguyên phân, có lẽ bởi phosphorylation phân bào, làm cho PPl một nhân vật đối kháng chính đáng interphase Cdc25 hoạt động (Izumi et al., 1992; Walker et al., 1992). Một hình thức cắt ngắn của PPl, cho là không nhạy cảm để ức chế bởi phân bào phosphorylation, khối tiến trình phân bào, một hiệu ứng có thể được cứu thoát bởi dư thừa Cdc25 (cho một mô tả đầy đủ hơn, xem Maller, 1994). Các hoạt động của PPl cũng có thể được quy định bởi một cụ thể tế bào chất ức chế, được gọi là chất ức chế 2, mà làm gia tăng trong hoạt động trong nguyên phân (Brautigan và ctv., 1990). Một phosphatase, PP2A, cũng có thể dephosphorylate C & 25 trong ống nghiệm (Izumi et al., 1992). Ức chế PP2A bởi okadaic axit gây ra sớm nhập nguyên phân Xenopus chất chiết xuất từ (Felix và ctv., 1990). Hơn nữa, một số muta-tions của PPPA gây ra nguyên phân sớm trong quá trình phân hạch nấm men (Kinoshita và ctv., 1993). Những dữ liệu này cho thấy rằng PPPA có thể cũng tiêu cực điều chỉnh vào nguyên phân, có lẽ bởi quy định Cdc25.

Kết quả (Việt) 2:

Cdc25 bản thân dường như được quy định bởi một số đường phức tạp. Các phosphoryl hóa và hoạt động của cdc25 tăng đáng kể như các tế bào đi vào phân bào và giảm khi xuất cảnh từ nguyên phân (Izumi et al, 1992;. Kumagai và Dunphy, 1992). MPF phosphoryl hóa và kích hoạt cdc25 trong ống nghiệm; loại bỏ các trang web này phosphoryl trên cdc25 làm giảm khả năng của mình để thúc đẩy quá trình nguyên phân (Izumi và Mailer, 1993). Như vậy, cdc25 có thể là một yếu tố quyết định chính của một vòng phản hồi tích cực kiểm soát MPF kích hoạt (hình 3). Protein phosphatase 1 (PPL) có thể làm bất hoạt cdc25, và hoạt động PPL thoáng giảm xuống trong quá trình nguyên phân, có lẽ bởi sự phosphoryl hóa phân bào, làm cho PPL một chất đối kháng interphase chính đáng của hoạt động cdc25 (Izumi et al, 1992;. Walker et al., 1992). Một hình thức cắt ngắn của PPL, được cho là nhạy cảm với sự ức chế của phosphoryl phân bào, khối tiến triển phân bào, một hiệu ứng mà có thể được giải cứu bởi dư thừa cdc25 (cho một mô tả đầy đủ hơn, xem Maller, 1994). Các hoạt động của PPL cũng có thể được điều chỉnh bởi một chất ức chế tế bào cụ thể, được gọi là chất ức chế 2, làm tăng hoạt động trong quá trình phân bào (Brautigan et al., 1990). Một phosphatase, PP2A, cũng có thể dephosphorylate C & 25 in vitro (Izumi et al., 1992). Ức chế PP2A bởi acid okadaic gây entry sớm vào phân bào trong Xenopus chiết xuất (Felix et al., 1990). Hơn nữa, một số tions đột biến của PPPA gây phân bào non ở nấm men phân hạch (Kinoshita et al., 1993). Những dữ liệu này cho thấy rằng PPPA cũng có thể điều chỉnh âm nhập vào nguyên phân, có lẽ bằng cách điều cdc25.