Helices and Sheets Make up the Core

Helices and Sheets Make up the Core of Most Globular Proteins
Globular proteins exist in an enormous variety of three-dimensional structures, but nearly all contain substantial amounts of a-helices and b-sheets folded into a compact structure that is stabilized by both polar and nonpolar groups. A typical example is bovine ribonuclease A, a small protein (12.6 kD, 124 residues) that contains a few short a-helices, a broad section of antiparallel b-sheet, a few b-turns, and several peptide segments without defined secondary structure (Figure 6.19). The space between the helices and sheets in the protein interior is filled efficiently and tightly with mostly hydrophobic amino acid side chains. Most polar side chains in ribonuclease face the outside of the protein structure and interact with solvent water. With its hydrophobic core and a hydrophilic surface, ribonuclease illustrates the typical properties of many folded globular proteins. The helices and sheets that make up the core of most globular proteins probably represent the starting point for protein folding, as shown later in this chapter. Thus, the folding of a globular protein, in its simplest conception, could be viewed reasonably as the condensation of multiple elements of secondary structure. On the other hand, most peptide segments that form helices, sheets, or beta turns in proteins are mostly disordered in small model peptides that contain those amino acid sequences. Thus hydrophobic interactions and other noncovalent interactions with the rest of the protein must stabilize these relatively unstable helices, sheets, and turns in the whole folded protein. Why should the cores of most globular and membrane proteins consist almost entirely of a-helices and b-sheets? The reason is that the highly polar NOH and CPO moieties of the peptide backbone must be neutralized in the hydrophobic core of the protein. The extensively H-bonded nature of a-helices and b-sheets is ideal for this purpose, and these structures effectively stabilize the polar groups of the peptide backbone in the protein core. The framework of sheets and helices in the interior of a globular protein is typically constant and conserved in both sequence and structure. The surface of a globular protein is different in several ways. Typically, much of the protein surface is composed of the loops and tight turns that connect the helices and sheets of the protein core, although helices and sheets may also be found on the surface. The result is that the surface of a globular protein is often a complex landscape of different structural elements. These complex surface structures can interact in certain cases with small molecules or even large proteins that have complementary structure or charge (Figure 6.20). These regions of complementary, recognizable structure are formed typically from the peptide segments that connect elements of secondary structure. They are the basis for enzyme– substrate interactions, protein–protein associations in cell signaling pathways, and antigen–antibody interactions, and more. The segments of the protein that are neither helix, sheet, nor turn have traditionally been referred to as coil or random coil. Both of these terms are misleading. Most of these “loop” segments are neither coiled nor random, in any sense of the words. These structures are every bit as organized and stable as the defined secondary structures. They just don’t conform to any frequently recurring pattern. These so-called coil structures are strongly influenced by side-chain interactions with the rest of the protein.

Kết quả (Việt) 1:

Helices và tấm làm cho lên các lõi của đặt Globular protein Globular proteins exist in an enormous variety of three-dimensional structures, but nearly all contain substantial amounts of a-helices and b-sheets folded into a compact structure that is stabilized by both polar and nonpolar groups. A typical example is bovine ribonuclease A, a small protein (12.6 kD, 124 residues) that contains a few short a-helices, a broad section of antiparallel b-sheet, a few b-turns, and several peptide segments without defined secondary structure (Figure 6.19). The space between the helices and sheets in the protein interior is filled efficiently and tightly with mostly hydrophobic amino acid side chains. Most polar side chains in ribonuclease face the outside of the protein structure and interact with solvent water. With its hydrophobic core and a hydrophilic surface, ribonuclease illustrates the typical properties of many folded globular proteins. The helices and sheets that make up the core of most globular proteins probably represent the starting point for protein folding, as shown later in this chapter. Thus, the folding of a globular protein, in its simplest conception, could be viewed reasonably as the condensation of multiple elements of secondary structure. On the other hand, most peptide segments that form helices, sheets, or beta turns in proteins are mostly disordered in small model peptides that contain those amino acid sequences. Thus hydrophobic interactions and other noncovalent interactions with the rest of the protein must stabilize these relatively unstable helices, sheets, and turns in the whole folded protein. Why should the cores of most globular and membrane proteins consist almost entirely of a-helices and b-sheets? The reason is that the highly polar NOH and CPO moieties of the peptide backbone must be neutralized in the hydrophobic core of the protein. The extensively H-bonded nature of a-helices and b-sheets is ideal for this purpose, and these structures effectively stabilize the polar groups of the peptide backbone in the protein core. The framework of sheets and helices in the interior of a globular protein is typically constant and conserved in both sequence and structure. The surface of a globular protein is different in several ways. Typically, much of the protein surface is composed of the loops and tight turns that connect the helices and sheets of the protein core, although helices and sheets may also be found on the surface. The result is that the surface of a globular protein is often a complex landscape of different structural elements. These complex surface structures can interact in certain cases with small molecules or even large proteins that have complementary structure or charge (Figure 6.20). These regions of complementary, recognizable structure are formed typically from the peptide segments that connect elements of secondary structure. They are the basis for enzyme– substrate interactions, protein–protein associations in cell signaling pathways, and antigen–antibody interactions, and more. The segments of the protein that are neither helix, sheet, nor turn have traditionally been referred to as coil or random coil. Both of these terms are misleading. Most of these “loop” segments are neither coiled nor random, in any sense of the words. These structures are every bit as organized and stable as the defined secondary structures. They just don’t conform to any frequently recurring pattern. These so-called coil structures are strongly influenced by side-chain interactions with the rest of the protein.

Kết quả (Việt) 2:

Xoắn và Sheets Make up Core của Hầu hết các tinh cầu protein
protein tinh cầu tồn tại trong một đa dạng rất lớn của các cấu trúc ba chiều, nhưng gần như tất cả đều chứa một lượng đáng kể của một xoắn và b-tờ gấp lại thành một cấu trúc nhỏ gọn, ổn định của cả hai vùng cực và nhóm không phân cực. Một ví dụ điển hình là bò ribonuclease A, một loại protein nhỏ (12,6 kD, 124 dư lượng) có chứa một vài ngắn một xoắn, một phần mở rộng của b-tấm phản song song, một vài b-lượt, và một vài phân đoạn peptide không có cấu trúc thứ cấp được xác định (Hình 6.19). Không gian giữa các xoắn và tờ trong nội thất protein được điền một cách hiệu quả và chặt chẽ với chuỗi bên axit amin chủ yếu là kỵ nước. Hầu hết các chuỗi bên cực trong ribonuclease đối mặt với bên ngoài của cấu trúc protein và tương tác với nước dung môi. Với lõi kỵ nước và một bề mặt ưa nước, ribonuclease minh họa các đặc tính điển hình của nhiều protein hình cầu gấp. Các xoắn và tấm đó tạo nên cốt lõi của hầu hết các protein hình cầu có thể đại diện cho các điểm khởi đầu cho gấp protein, như sau trong chương này. Như vậy, gấp của một protein hình cầu, trong quan niệm đơn giản nhất, có thể được xem là hợp lý vì sự ngưng tụ của nhiều yếu tố của cấu trúc thứ cấp. Mặt khác, hầu hết các phân đoạn peptide tạo thành xoắn, lá, hoặc beta biến trong protein chủ yếu là rối loạn trong peptide mô hình nhỏ có chứa những chuỗi axit amin. Như vậy tương tác kỵ nước và các tương tác noncovalent khác với phần còn lại của các protein phải ổn định các xoắn tương đối ổn định, lá, và các biến trong toàn bộ gấp protein. Tại sao các lõi của hầu hết các protein hình cầu và màng nên bao gồm gần như hoàn toàn của một xoắn và b-sheets? Lý do là các NOH và CPO các gốc thuốc cao cực của xương sống peptide phải được trung hòa trong lõi kỵ nước của protein. Các tính chất rộng rãi H-ngoại quan của một xoắn và b-sheets là lý tưởng cho mục đích này, và những cấu trúc này có hiệu quả ổn định nhóm phân cực của xương sống peptide trong lõi protein. Khung của lá và xoắn trong nội thất của một protein hình cầu là thường hằng và bảo tồn trong cả hai trình tự và cấu trúc. Bề mặt của một protein hình cầu là khác nhau theo nhiều cách. Thông thường, phần lớn bề mặt protein gồm các vòng và lần lượt chặt chẽ kết nối các xoắn và tấm lõi protein, mặc dù xoắn và trang thông tin cũng có thể được tìm thấy trên bề mặt. Kết quả là bề mặt của một protein hình cầu thường là một cảnh quan phức tạp của các yếu tố cấu trúc khác nhau. Những cấu trúc bề mặt phức tạp có thể tương tác trong một số trường hợp với các phân tử nhỏ hoặc thậm chí lớn protein có cấu trúc bổ sung hoặc phụ trách (Hình 6.20). Các khu vực của bổ sung, cơ cấu thể nhận ra được hình thành thông thường là từ các đoạn peptide kết nối các yếu tố của cấu trúc thứ cấp. Chúng là cơ sở cho các tương tác enzyme chất nền, các hiệp hội protein-protein trong đường tế bào tín hiệu, và tương tác với kháng nguyên-kháng thể, và nhiều hơn nữa. Các phân đoạn của các protein mà không phải xoắn, tấm, cũng lần lượt có truyền thống được gọi là cuộn hoặc cuộn ngẫu nhiên. Cả hai điều khoản này là sai lầm. Hầu hết các phân đoạn "vòng" là không phải cuộn cũng không ngẫu nhiên, trong bất kỳ ý nghĩa của các từ. Những cấu trúc này là mỗi bit như tổ chức và ổn định như các công trình phụ trợ được xác định. Họ chỉ không phù hợp với bất kỳ mô hình thường xuyên theo định kỳ. Những cái gọi là cấu trúc thép cuộn đang ảnh hưởng mạnh mẽ bởi các tương tác bên chuỗi với phần còn lại của protein.