exported from mitochondria for inco

exported from mitochondria for incorporation
into hemoglobin and other hemoproteins is not
known. Mitochondria also contain a distinct
ferritin, mitochondrial ferritin, for local iron
storage.
Cellular Iron Homeostasis
Cellular, as opposed to systemic, iron homeostasis
assures that sufficient but not excessive
amounts of iron are taken up by each cell to
meet its individual requirement for ferroprotein
synthesis. The system that has evolved relies
on posttranscriptional regulation through the
interaction of iron-regulatory proteins (IRP1
and IRP2) with iron-regulatory elements (IREs)
in messenger RNAs (mRNAs) that encode key
iron transporters, ferroproteins, and enzymes
involved in iron-utilizing pathways. The IRE/
IRP system effectively regulates iron uptake, provides
for the storage of excess iron in ferritin, and
coordinates the synthesis of heme, iron–sulfur
clusters, and ferroproteins with the availability
of iron. The system in effect acts to decrease
wasted expenditure of synthetic energy and substrates,
and to prevent accumulation of toxic
forms of iron. Target mRNAs contain IREs that
form characteristic stem-loop structures either
in the 50 region, where IRP binding represses
translation and decreases protein synthesis, or
in the 30 region where IRP binding prevents endonucleases
from cleaving sensitive regions of
the mRNA, thus stabilizing mRNA and increasing
protein synthesis (Casey et al. 1988). IRP1
and IRP2 are structurally related but interact
with iron in distinct ways. Both proteins bind
to IREs when cellular iron levels are low. In the
presence of iron, IRP1 incorporates an iron–
sulfur cluster, does not bind IREs, and acts as
an aconitase enzyme converting citrate to isocitrate
in the Krebs cycle. In contrast, IRP2 is ubiquitinated
by a complex iron-dependent process
and then degraded in proteasomes (Salahudeen
et al. 2009; Vashisht et al. 2009). The dual specificity
of IRP1/aconitase may have a functional
role in the regulation of erythropoiesis by iron
availability, as the provision of the aconitase
product isocitrate reverses some of the suppressive
effect of iron deprivation on erythropoiesis

Kết quả (Việt) 1:

xuất khẩu từ ti thể cho thành lậpthành hemoglobin và hemoproteins khác không phải làđược biết đến. Ti thể cũng chứa một khác biệtferritin, ferritin ti thể, sắt địa phươnglưu trữ.Tế bào sắt HomeostasisDi động, như trái ngược với hệ thống, sắt homeostasisđảm bảo rằng đầy đủ nhưng không quá nhiềumột lượng chất sắt được thực hiện bởi mỗi tế bào đểđáp ứng yêu cầu cá nhân của mình cho ferroproteinTổng hợp. Hệ thống đã phát triển dựavề quy định posttranscriptional thông qua cáctương tác của sắt quy định protein (IRP1và IRP2) với các yếu tố quy định sắt (IREs)trong messenger Rnas và Bắc Ireland (mRNAs), mà mã hóa các phímvận chuyển sắt, ferroproteins, và các enzymtham gia vào con đường sắt sử dụng. IRE /IRP hệ thống có hiệu quả điều chỉnh sự hấp thu sắt, cung cấpĐối với các lưu trữ của sắt dư thừa trong ferritin, vàphối hợp của heme, sắt-lưu huỳnhcụm, và ferroproteins với sự sẵn cósắt. Hệ thống có hiệu lực hành động để giảmCác chi phí lãng phí năng lượng tổng hợp và chất nền,để ngăn chặn sự tích tụ độc hạiCác hình thức của sắt. Mục tiêu mRNAs chứa IREs màhình thành cấu trúc thân cây đặc trưng, vòng lặp hoặc50 vùng, con của thị nữ nơi IRP ràng buộc đàn ápdịch và tổng hợp giảm protein, hoặc30 vùng nơi IRP ràng buộc ngăn endonucleasestừ các khu vực nhạy cảm của cleavingmRNA, do vậy ổn định mRNA và tăngTổng hợp protein (Casey et al. năm 1988). IRP1và IRP2 có liên quan về cấu trúc nhưng tương tácvới sắt trong cách riêng biệt. Cả hai protein ràng buộcđến IREs khi di động sắt cấp thấp. Trong cácsự hiện diện của sắt, IRP1 kết hợp một sắt-lưu huỳnh cụm, không ràng buộc IREs, và hoạt động nhưmột loại enzyme aconitase chuyển đổi citrate để isocitratetrong chu trình Krebs. Ngược lại, IRP2 là ubiquitinatedbởi một quá trình phức tạp của sắt-phụ thuộcvà sau đó suy thoái trong proteasomes (Salahudeenet al. 2009; Vashisht et al. 2009). Các đặc trưng képIRP1/aconitase có thể có một chức năngvai trò trong các quy định của erythropoiesis bằng sắtsẵn có, như là cung cấp aconitasesản phẩm isocitrate đảo ngược một số các suppressivetác dụng của sắt thiếu thốn về erythropoiesis

Kết quả (Việt) 2:

xuất khẩu từ ty thể để tổng hợp
thành hemoglobin và hemoproteins khác không được
biết đến. Ti thể cũng chứa một biệt
ferritin, ferritin ty thể, đối với sắt địa phương
lưu trữ.
Cellular sắt Cân bằng nội môi
Cellular, như trái ngược với hệ thống, sắt homeostasis
đảm bảo rằng đủ nhưng không quá mức
lượng sắt được đưa lên bởi mỗi tế bào để
đáp ứng yêu cầu cá nhân của mình cho ferroprotein
tổng hợp . Hệ thống đã phát triển dựa
trên quy chế phiên mã bổ nhiệm thông qua
sự tương tác của protein sắt điều tiết (IRP1
và IRP2) với các yếu tố sắt điều tiết (IRES)
trong chuỗi ARN (mRNA) mã hoá chính
vận chuyển sắt, ferroproteins và các enzym
tham gia vào chất sắt sử dụng con đường. Các IRE /
hệ thống IRP hiệu quả điều tiết sự hấp thu sắt, cung cấp
cho việc lưu trữ chất sắt dư thừa trong ferritin, và
điều phối sự tổng hợp của heme, sắt-lưu huỳnh
cụm, và ferroproteins với sự sẵn có
của sắt. Các hệ thống có hiệu lực hoạt động để giảm
chi tiêu lãng phí năng lượng tổng hợp và các chất nền,
và để ngăn ngừa tích tụ độc tố
hình thức của sắt. MRNA mục tiêu chứa IRES đó
hình thành đặc điểm cấu trúc thân vòng lặp hoặc
trong 50 khu vực, nơi IRP ràng buộc trù dập
dịch và giảm tổng hợp protein, hoặc
trong 30 khu vực nơi IRP ràng buộc ngăn chặn endonuclease
từ bóc vùng nhạy cảm của
các mRNA, do đó ổn định mRNA và tăng
tổng hợp protein (Casey et al. 1988). IRP1
và IRP2 có cấu trúc liên quan nhưng tương tác
với sắt trong cách riêng biệt. Cả hai protein ràng buộc
để IRES khi nồng độ sắt di động là thấp. Trong
sự hiện diện của sắt, IRP1 kết hợp một chất sắt
cụm lưu huỳnh, không ràng buộc IRES, và hoạt động như
một enzyme aconitase chuyển đổi citrate isocitrate
trong chu trình Krebs. Ngược lại, IRP2 được ubiquitinated
bởi một quá trình sắt phụ thuộc phức tạp
và sau đó bị suy thoái trong proteasome (Salahudeen
et al 2009;.. Vashisht et al 2009). Độ đặc hiệu kép
của IRP1 / aconitase có thể có một chức năng
vai trò trong việc điều tiết hồng cầu bằng sắt
có sẵn, như việc cung cấp các aconitase
isocitrate sản phẩm đảo ngược một số ức chế
tác dụng của tước sắt trên hồng cầu