of Ca2? ions. PME are ubiquitous en

of Ca2? ions. PME are ubiquitous enzymes, from plant or
microbial origin, which alter the degree and pattern of
methyl-esterification on the linear homogalacturonan chain
of pectin. In plants, PME is ionically associated with the
cell wall, however, some soluble forms have been reported
as well (Bordenave 1996). Immunolocalisation of PME in
flax hypocotyls indicated a heterogeneous tissular distribution
of PME, locating it mainly in the epidermis and the
corners of cell junctions (Quentin et al. 1997). More
precisely, PME was co-located with acidic pectins within
cell-wall microdomains, while PME epitopes were
also associated with cellular membranes, particularly the
plasmalemma (Morvan et al. 1998).
Due to the role of PME in altering the properties of the
pectin network, numerous mechanisms have evolved in
planta to control PME activity (Micheli 2001), while in
plant-derived food products processing conditions can be
used as a means to tailor PME activity (Duvetter et al.
2009). Not all in planta control mechanisms are equally
understood but differential expression of PME isoforms
and cell-wall local pH (Bordenave 1996) as well as plant
hormones and PME inhibition (Micheli 2001) are believed
to take part in PME control. Inhibitory effects on PME
have been reported for several compounds, both proteinaceous
and non-proteinaceous (Giovane et al. 2004). The
first proteinaceous inhibitor of PME (PMEI) was found in
ripe kiwi fruit (Actinidia deliciosa) by Balestrieri et al.
(1990), but in Arabidopsis thaliana (Wolf et al. 2003) and
Capsicum annuum (An et al. 2008) a proteinaceous PME
inhibitor was discovered as well. The PMEI of kiwi fruit
was reported to contain 152 amino acid residues, resulting
in a molar mass of 16.3 kDa, and having an acidic isoelectric
pH (Giovane et al. 1995; Camardella et al. 2000).
PMEI, almost completely helical, forms a reversible 1:1
complex with PME covering the active site cleft, thus
preventing the substrate, pectin, from binding (Di Matteo
et al. 2005). Kiwi PMEI is typically active against plant
PME (Ly-Nguyen et al. 2004) but fails to inhibit microbial
PME (D’Avino et al. 2003; Duvetter et al. 2005). Importantly,
kiwi PMEI shows structural similarity with the PME
pro-region (Giovane et al. 2004; Pelloux et al. 2007), which
indicates a universal way of controlling PME activity. This
pro-region precedes the mature PME of group 2 upon
biosynthesis in the Golgi network (Pelloux et al. 2007) and
has been suggested to be involved in subcellular targeting
and autoinhibition of PME (Bosch and Hepler 2005; Wolf
et al. 2009). In practice, kiwi PMEI has been proposed to
be used as adjuvant in plant-derived food products to
inhibit undesired PME activity, e.g., to prevent cloud loss
in juices (Castaldo et al. 1991). Due to the inhibitory effect
of PMEI on PME and thus on pectin conversions in the cell
wall giving rise to firmness and texture changes during fruit
and vegetable ripening, storage and processing, PMEI is

Kết quả (Việt) 1:

của Ca2? Các ion. PME là enzym khắp nơi, từ nhà máy hoặcnguồn gốc vi sinh vật, làm thay đổi mức độ và mô hình củamethyl-esterification trên chuỗi tuyến tính homogalacturonancủa pectin. Trong các nhà máy, PME được ionically kết hợp với cácvách tế bào, Tuy nhiên, một số hình thức hòa tan đã được báo cáocũng như (Bordenave 1996). Immunolocalisation của PME tronglanh hypocotyls chỉ ra một phân phối không đồng nhất tissularcủa PME, vị chủ yếu ở lớp biểu bì và cácgóc của tế bào liên kết (Quentin et al. năm 1997). Nhiều hơnchính xác, PME là cùng vị trí với axit pectins trong vòngvách tế bào microdomains, trong khi PME epitopescũng có thể liên kết với màng tế bào, đặc biệt là cácplasmalemma (Morvan et al. năm 1998).Do vai trò của PME trong cách thay đổi các thuộc tính của cácpectin mạng, rất nhiều các cơ chế đã tiến hóa trongđấu để kiểm soát PME hoạt động (Micheli năm 2001), trong khi ởsản phẩm có nguồn gốc thực vật thực phẩm chế biến điều kiện có thểđược sử dụng như một phương tiện để chỉnh hoạt động PME (Duvetter et al.Năm 2009). không phải tất cả trong đấu kiểm soát cơ chế là như nhauhiểu vi sai nhưng biểu hiện của PME isoformsvà vách tế bào địa phương pH (Bordenave 1996) cũng như các thực vậtkích thích tố và PME ức chế (Micheli 2001) được cho làtham gia PME điều khiển. Tác dụng ức chế PMEđã được báo cáo cho một số các hợp chất, cả hai đều proteinaceousvà không proteinaceous (Giovane ctv. 2004). Cácchất ức chế proteinaceous đầu tiên của PME (PMEI) được tìm thấy trongquả chín kiwi (Actinidia deliciosa) bởi Balestrieri et al.(1990), nhưng trong Arabidopsis thaliana (Wolf et al. 2003) vàCapsicum annuum (An et al. 2008) proteinaceous PMEchất ức chế được phát hiện như là tốt. PMEI trái cây kiwiđã được báo cáo có chứa dư lượng axít amin 152, kết quảtrong một khối lượng mol của 16.3 kDa, và có một axít isoelectricpH (Giovane et al. 1995; Camardella et al. năm 2000).PMEI, gần như hoàn toàn xoắn ốc, tạo thành một tay kéo 1:1cleft phức hợp với PME bao gồm các trang web đang hoạt động, do đóngăn chặn bề mặt, pectin, ràng buộc (Di Matteoet al. 2005). Kiwi PMEI là thường hoạt động đối với thực vậtPME (lý-Nguyễn ctv. 2004) nhưng không thành công để ức chế vi khuẩnPME (D'Avino et al. năm 2003; Duvetter et al. 2005). Quan trọng,Kiwi PMEI cho thấy cấu trúc tương tự với PMEủng hộ vùng (Giovane ctv. 2004; Pelloux et al. 2007), màchỉ ra một cách phổ quát để kiểm soát hoạt động PME. Điều nàyủng hộ vùng đến trước PME trưởng thành của nhóm 2 khisinh tổng hợp trong mạng lưới Golgi (Pelloux et al. 2007) vàđã được đề nghị để được tham gia vào nhắm mục tiêu củavà autoinhibition PME (Bosch và Hepler năm 2005; Sóiet al. 2009). Trong thực tế, kiwi PMEI đã được đề nghị đểđược sử dụng như bổ trong sản phẩm thực phẩm có nguồn gốc thực vậtức chế không mong muốn PME hoạt động, ví dụ như, để tránh mất mát cloudtrong nước ép trái cây (Castaldo et al. năm 1991). Do ảnh hưởng ức chếcủa PMEI PME và như vậy về pectin chuyển đổi trong các tế bàotường đưa lên để thay đổi độ cứng và cấu trúc trong quảvà rau chín, lưu trữ và xử lý, PMEI

Kết quả (Việt) 2:

Ca2? ion. PME là các enzym ở khắp nơi, từ nhà máy hoặc
nguồn gốc vi khuẩn, làm thay đổi mức độ và mô hình của
metyl este trên chuỗi homogalacturonan tuyến tính
của pectin. Ở thực vật, PME được ionically kết hợp với các
tế bào, tuy nhiên, một số dạng hòa tan đã được báo cáo
là tốt (Bordenave 1996). Immunolocalisation của PME trong
thân mầm lanh chỉ ra một phân phối tissular không đồng nhất
của PME, định vị nó chủ yếu ở lớp biểu bì và các
góc của các mối nối (Quentin et al. 1997). Nhiều
chính xác, PME được đồng vị trí với pectin có tính axit trong
microdomains thành tế bào, trong khi các epitope PME được
còn kết hợp với các màng tế bào, đặc biệt là
plasmalemma (Morvan et al. 1998).
Do vai trò của PME trong việc thay đổi các thuộc tính của
mạng pectin, nhiều cơ chế tiến hóa trong
planta để kiểm soát hoạt động PME (Micheli 2001), trong khi ở
các sản phẩm thực phẩm nguồn gốc thực vật điều kiện chế biến có thể được
sử dụng như một phương tiện để chỉnh hoạt động PME (Duvetter et al.
2009). Không phải tất cả các cơ chế kiểm soát planta được đều
hiểu nhưng phân biểu hiện của đồng dạng PME
và thành tế bào pH địa phương (Bordenave 1996) cũng như máy
kích thích tố và ức chế PME (Micheli 2001) được cho là
tham gia vào kiểm soát PME. Tác dụng ức chế trên PME
đã được báo cáo cho một số hợp chất, cả hai proteinaceous
và không proteinaceous (Giovane et al. 2004). Các
chất ức chế proteinaceous đầu tiên của PME (PMEI) đã được tìm thấy trong
chín trái kiwi (chi dương đào Deliciosa) bởi Balestrieri et al.
(1990), nhưng trong Arabidopsis thaliana (Wolf et al. 2003) và
Capsicum annuum (An et al. 2008) một proteinaceous PME
chất ức chế đã được phát hiện là tốt. Các PMEI của trái kiwi
đã được báo cáo có chứa 152 amino acid, kết quả
trong một khối lượng mol của 16,3 kDa, và có một đẳng điện có tính axit
pH (Giovane et al 1995;.. Camardella et al 2000).
PMEI, gần như hoàn toàn xoắn ốc, hình thức một hồi 1: 1
phức tạp với PME che chỗ hở hoạt động, do đó
ngăn ngừa các chất nền, pectin, từ ràng buộc (Di Matteo
et al 2005.). Kiwi PMEI thường hoạt động chống lại nhà máy
PME (Lý-Nguyễn và cộng sự 2004). Nhưng không ức chế vi khuẩn
PME (D'Avino et al 2003;. Duvetter et al 2005.). Quan trọng hơn,
kiwi PMEI thấy sự giống nhau về cấu trúc với PME
pro-khu vực (Giovane et al 2004;. Pelloux et al 2007)., Mà
chỉ ra một cách phổ quát của việc kiểm soát hoạt động PME. Điều này
ủng hộ khu vực trước các PME trưởng thành của nhóm 2 khi
sinh tổng hợp trong mạng Golgi (. Pelloux et al 2007) và
đã được đề xuất để được tham gia vào mục tiêu dưới tế bào
và autoinhibition của PME (Bosch và Hepler 2005; Wolf
et al 2009). . Trong thực tế, kiwi PMEI đã được đề xuất để
được sử dụng như là chất bổ trợ trong các sản phẩm thực phẩm nguồn gốc thực vật để
ức chế hoạt động PME không mong muốn, ví dụ, để tránh mất điện toán đám mây
trong nước ép (Castaldo et al. 1991). Do tác dụng ức chế
của PMEI trên PME và do đó các chuyển đổi pectin trong tế bào
tường dẫn đến độ cứng và kết cấu thay đổi trong trái cây
và rau chín, bảo quản và chế biến, PMEI là