Protein motions involve groups of n

Protein motions involve groups of non-bonded as well as covalently
bonded atoms
At body temperature, the atoms in most protein molecules fluctuate around their average
positions by up to an Ångstrom or occasionally even more, depending on their position in
the protein (Figure 1-78). In the tightly packed interior, atomic motions are restricted to less
than an Ångstrom. The closer to the surface of the molecule, the greater the increase in mobility
until, for surface groups that are not surrounded by other atoms, the mean fluctuation may
be several Ångstroms. Proteins have been called “semi-liquid” because the movements of their
atoms are larger than those found in solids such as NaCl, but smaller than those observed in
a liquid like water.
In a protein, the covalent structure of the polymer sets limits on the motions of atoms and
groups of atoms. Chemical groups such as methyl groups or aromatic side chains display
collective motions. Methyl groups rotate on a picosecond time-scale; aromatic rings, even those
in the interior of the protein, flip at average rates of several thousand per second. The actual ring
flip takes only about a picosecond, but it happens only about once every 10
9
picoseconds.

Kết quả (Việt) 1:

Protein chuyển động liên quan đến nhóm không liên kết cũng như mộtkho ngoại quan nguyên tửỞ nhiệt độ cơ thể, các nguyên tử trong phân tử protein hầu hết dao động xung quanh thành phố của họ trung bìnhvị trí của lên đến một Ångstrom hoặc đôi khi thậm chí nhiều hơn, tùy thuộc vào vị trí của họ trongprotein (con số 1-78). Trong nội thất chặt chẽ đóng gói, nguyên tử chuyển động bị giới hạn nhỏhơn một Ångstrom. Gần gũi hơn với bề mặt của các phân tử, lớn hơn sự gia tăng di độngcho đến khi, cho các nhóm bề mặt không được bao quanh bởi các nguyên tử, biến động có nghĩa là có thểlà một số Ångstroms. Protein đã được gọi là "bán chất lỏng" bởi vì các phong trào của họnguyên tử được lớn hơn so với những người tìm thấy trong các chất rắn như NaCl, nhưng nhỏ hơn so với những người quan sát thấy ởmột chất lỏng như nước. Trong một protein, cấu trúc cộng hoá trị của polymer đặt giới hạn trên chuyển động của các nguyên tử vàNhóm nguyên tử. Hóa học nhóm như nhóm methyl hoặc thơm mặt dây chuyền Hiển thị chuyển động tập thể. Nhóm methyl xoay trên một picosecond thời gian quy mô; các vòng thơm, ngay cả nhữngtrong nội thất của protein, flip mức trung bình của một vài nghìn mỗi giây. Vòng thực tếFlip mất chỉ khoảng một picosecond, nhưng nó sẽ xảy ra chỉ về một lần mỗi 109picoseconds.

Kết quả (Việt) 2:

Motions protein liên quan đến các nhóm phi ngoại quan cũng như đồng hóa trị
các nguyên tử ngoại quan
Ở nhiệt độ cơ thể, các nguyên tử trong hầu hết các phân tử protein dao động quanh mức trung bình của họ
vị trí lên đến một Angstrom hoặc đôi khi thậm chí nhiều hơn, tùy thuộc vào vị trí của họ trong
các protein (Hình 1- 78). Trong nội thất đóng gói chặt chẽ, chuyển động nguyên tử được giới hạn nhỏ
hơn một Angstrom. Càng gần đến bề mặt của phân tử, càng tăng tính di động
cho đến khi, đối với các nhóm mặt mà không được bao quanh bởi các nguyên tử khác, sự biến động trung bình có thể
có một vài angstrom. Protein đã được gọi là "nửa lỏng" vì các động tác của họ
nguyên tử lớn hơn so với những người được tìm thấy trong chất rắn như NaCl, nhưng nhỏ hơn so với những người quan sát trong
một chất lỏng như nước.
Trong một protein, cấu trúc cộng hóa trị của các polymer thiết lập hạn các chuyển động của các nguyên tử và
nhóm nguyên tử. Nhóm hóa học như nhóm methyl hoặc chuỗi bên thơm hiển thị
chuyển động tập thể. Nhóm Methyl xoay trên một pico giây thời gian quy mô; vòng thơm, ngay cả những người
trong nội thất của các protein, lật ở mức giá trung bình của vài ngàn mỗi giây. Chiếc nhẫn thực tế
lật chỉ mất khoảng một pico giây, nhưng nó xảy ra mỗi 10 chỉ khoảng một lần
9
pico giây.