TRYPSIN INHIBITORS The number of tr

TRYPSIN INHIBITORS The number of trypsin inhibitors present in soybeans is still unknown, but two of them have been isolated and their primary structures are now known as a result of studies at Niigata University in Japan. Odani and Ikenaka (2) reported the complete amino acid sequence, including the disulfide bridges, for the Bowman-Birk inhibitor in 1973 (Fig. 1). This molecule consists of a single polypeptide chain containing 71 amino acid residues. With a mol wt of only 7861, the Bowman-Birk inhibitor is the smallest protein found in soybeans to date, but in aqueous solutions at concentrations of 0.1 % and higher, the inhibitor associates into a dimer and possibly a trimer (3). This inhibitor has the
unique ability to inhibit trypsin and chymotrypsin simultaneously. The trypsin inhibiting site is Lysl6-Ser1 7 whereas the chymotrypsin combining site is Leu43-Ser44 . Another noteworthy feature of Bowman-Birk inhibitor is its high degree of symmetry. Each inhibitory site is located in a nine-membered peptide loop joined by a single disulfide bridge. Next is another nine-membered loop followed by a ten- (trypsin inhibitory portion) or eight-membered ring (chymotrypsin inhibitory portion). The seven disulfide crosslinks make the molecule fairly rigid and consequently it is remarkably stable to heat, acid, and proteolytic digestion. Bowman-Birk inhibitor may therefore be responsible for the residual trypsin inhibitor activity remaining in heated soybean protein products.

Kết quả (Việt) 1:

Chất ức CHẾ TRYPSIN số trypsin inhibitors có trong đậu nành là vẫn còn chưa rõ, nhưng hai người trong số họ đã được cô lập và cấu trúc chính của họ bây giờ được biết đến là kết quả của nghiên cứu tại trường đại học Niigata thuộc Nhật bản. Odani và Ikenaka (2) thông báo trình tự đầy đủ các axit amin, bao gồm cả cầu disulfua, đối với chất ức chế Bowman-Birk vào năm 1973 (hình 1). Phân tử này bao gồm một chuỗi polypeptide đơn có dư lượng axít amin 71. Với wt mol của duy 7861, Bowman-Birk ức chế các protein nhỏ được tìm thấy trong đậu tương đến nay, nhưng trong dung dịch nồng độ 0,1% và cao hơn, chất ức chế kết hợp thành một dimer và có thể là một trimer (3). Chất ức chế này có cácduy nhất có khả năng ức chế trypsin và chymotrypsin cùng một lúc. Trypsin ức chế trang web là Lysl6-Ser1 7 trong khi chymotrypsin kết hợp các trang web là Leu43-Ser44. Một tính năng đáng chú ý của Bowman-Birk ức chế là mức độ cao của nó đối xứng. Mỗi trang web ức chế này tọa lạc trong một vòng lặp membered chín peptide sự tham gia của một cầu nối đơn disulfua. Tiếp theo là một vòng lặp membered chín theo sau là mười một giờ (phần ức chế trypsin) hoặc membered tám vòng (chymotrypsin ức chế phần). Bảy disulfua crosslinks làm cho phân tử khá cứng nhắc và do đó nó là khá ổn định nhiệt, axít và proteolytic tiêu hóa. Chất ức chế Bowman-Birk do đó có thể chịu trách nhiệm về các chất ức chế trypsin dư hoạt động còn lại trong các sản phẩm đạm đậu nành nước nóng.

Kết quả (Việt) 2:

Trypsin chất ức chế Số lượng các chất ức chế trypsin có trong đậu nành vẫn còn chưa biết, nhưng hai trong số họ đã được phân lập và cấu trúc chính của họ bây giờ được biết đến như là một kết quả của các nghiên cứu tại Đại học Niigata của Nhật Bản. Odani và Ikenaka (2) báo cáo các chuỗi axit amin hoàn chỉnh, bao gồm các cầu disulfide, cho các chất ức chế Bowman-Birk vào năm 1973 (Hình. 1). Phân tử này bao gồm một chuỗi polypeptide đơn có chứa 71 amino acid. Với một khối lượng mol của chỉ 7861, các chất ức chế Bowman-Birk là protein nhỏ nhất được tìm thấy trong đậu nành cho đến nay, nhưng trong dung dịch nước ở nồng độ 0,1% và cao hơn, công ty liên kết chất ức chế vào một dimer và có thể là một trimer (3). Chất ức chế này có
khả năng độc đáo để ức chế trypsin và chymotrypsin cùng một lúc. Các trypsin ức chế trang web là Lysl6-Ser1 7 trong khi chymotrypsin kết hợp trang web là Leu43-Ser44. Một tính năng đáng chú ý của chất ức chế Bowman-Birk là mức độ cao của tính đối xứng. Mỗi trang web ức chế nằm trong một vòng lặp peptide chín vòng thành tham gia của một cầu disulfide duy nhất. Tiếp theo là một vòng lặp chín vòng thành theo sau là một khách thuê (trypsin phần ức chế) hoặc vòng tám membered (chymotrypsin phần ức chế). Bảy crosslinks disulfide làm cho các phân tử khá cứng nhắc và do đó nó là khá ổn định với nhiệt, axit, và tiêu hóa phân giải protein. Do đó Bowman-Birk chất ức chế có thể chịu trách nhiệm cho các hoạt động ức chế trypsin dư còn lại trong các sản phẩm protein đậu nành nóng.