The pictures of protein structures

The pictures of protein structures that emerge from X-ray crystallography and NMR seem rigid
and static; in reality, proteins are highly flexible. Because the forces that maintain the secondary
and tertiary folds are weak, there is enough energy available at body temperature to break any
particular interaction. When existing weak interactions are broken, the groups that are released
can make new interactions of comparable energy. These rearrangements can occur on a time
scale that is faster than the time required to determine the structure by tools such as X-ray
crystallography. Thus, the three-dimensional structures of proteins determined by physical
techniques are average structures.
Protein motions can be classified in terms of their relationship to the average structure (Figure
1-76). The fastest motions are atomic fluctuations such as interatomic vibrations and the
rotations of methyl groups. Next come collective motions of bonded and non-bonded neighboring groups of atoms, such as the wig-wag motions of long side chains or the flip-flopping
of short peptide loops. The slowest motions are large-scale, ligand-induced conformational
changes of whole domains

Kết quả (Việt) 1:

Hình ảnh của cấu trúc protein nổi lên từ tinh thể học tia x và NMR có vẻ cứng nhắcvà tĩnh; trong thực tế, protein là rất linh hoạt. Bởi vì các lực lượng duy trì thứ cấpvà cống cấp ba nếp gấp là yếu, đó là đủ năng lượng có sẵn ở nhiệt độ cơ thể để phá vỡ bất kỳtương tác cụ thể. Khi sẵn có yếu tương tác được chia, các nhóm được phát hànhcó thể làm cho các tương tác mới của năng lượng so sánh. Các rearrangements có thể xảy ra trên một thời gianquy mô là nhanh hơn so với thời gian cần thiết để xác định cấu trúc của các công cụ như chụp x-quang tinh thể học. Vì vậy, các cấu trúc 3 chiều của protein được xác định bởi vật lý kỹ thuật là trung bình là những cấu trúc.Protein chuyển động có thể được phân loại trong điều khoản của mối quan hệ của họ với cấu trúc trung bình (con số1-76). các chuyển động nhanh nhất là các biến động nguyên tử như interatomic rung động và cácphép quay của nhóm methyl. Tiếp theo đến tập thể chuyển động của kho ngoại quan và kho ngoại quan phòng không giáp ranh Nhóm nguyên tử, chẳng hạn như chuyển động wig-wag lâu mặt dây chuyền hoặc các flip-floppingngắn peptide vòng. Các chuyển động chậm nhất là quy mô lớn, gây ra phối tử conformationalCác thay đổi của toàn bộ tên miền

Kết quả (Việt) 2:

Những hình ảnh của cấu trúc protein xuất hiện từ tinh thể học X-ray và NMR có vẻ cứng nhắc
và tĩnh; trong thực tế, các protein có tính linh hoạt cao. Bởi vì các lực lượng duy trì thứ
nếp gấp và đại học còn yếu kém, có đủ năng lượng có sẵn ở nhiệt độ cơ thể để phá vỡ bất kỳ
sự tương tác cụ thể. Khi tương tác yếu hiện đang bị hỏng, các nhóm được phát hành
có thể thực hiện tương tác mới của năng lượng tương đương. Những sắp xếp lại có thể xảy ra trên một thời gian
quy mô mà là nhanh hơn so với thời gian cần thiết để xác định cấu trúc của các công cụ như X-ray
tinh thể học. Như vậy, cấu trúc ba chiều của protein được xác định bởi vật chất
kỹ thuật là những cấu trúc trung bình.
Motions Protein có thể được phân loại dựa trên mối quan hệ của họ với các cấu trúc trung bình (Hình
1-76). Các chuyển động nhanh nhất là biến động nguyên tử như rung động giữa các nguyên tử và các
phép quay của nhóm methyl. Tiếp đến chuyển động tập thể của kho ngoại quan và phi ngoại quan các nhóm lân cận của các nguyên tử, chẳng hạn như các chuyển động tóc giả-wag của chuỗi bên dài hoặc có thể đảo ngược
của các vòng peptide ngắn. Các chuyển động chậm nhất là quy mô lớn, gây ra bởi ligand cấu hình không
thay đổi trong toàn bộ các lĩnh vực