A structural gene which codes for a

A structural gene which codes for an extracellular lipase (EC 3.1.1.3) in Aeromonas hydrophila H3, which was isolated from a female hospitalized patient, was cloned in Escherichia coli by using pBR322 as a vector. Lipase purified from both A. hydrophila culture supernatant and the periplasmic fluids of E. coli containing the lip determinant in the original clone (plasmid pLA2) showed an M(r) of 67,000 on sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis, which agrees with the M(r) determined by Sephacryl S-200 chromatography. Regarding substrate specificity, the optimum chain lengths for the acyl moiety were C6 for ester hydrolysis and C6 and C8 for triacylglycerol hydrolysis. Sequence analysis showed a major open reading frame of 2,052 bp, which predicts a polypeptide with an M(r) of 71,804. The polypeptide was found to contain an amino acid sequence (V-H-F-L-G-H-S-L-G-A) which is highly preserved among lipases.

Kết quả (Việt) 1:

Một cấu trúc gen mà mã hóa cho một ngoại bào lipase (EC 3.1.1.3) trong Aeromonas hydrophila H3, mà đã được phân lập từ bệnh nhân chữa tỷ, được nhân bản trong Escherichia coli bằng cách sử dụng pBR322 như một vector. Lipase tinh khiết từ cả hai nền văn hóa A. hydrophila supernatant và các chất lỏng periplasmic của E. coli có định thức môi trong bản sao ban đầu (plasmid pLA2) cho thấy một M(r) 67.000 trên natri dodecyl sunfat-polyacrylamide gel điện, mà đồng ý với M(r) được xác định bởi sắc kí Sephacryl S-200. Liên quan đến đặc trưng bề mặt, độ dài tối ưu chuỗi cho đảo acyl là C6 cho thủy phân ester và C6 và C8 cho thủy phân triacylglycerol. Trình tự phân tích cho thấy một khung đọc mở lớn số 2.052 người bp, dự báo một polypeptide với một M(r) 71,804. Polypeptide được tìm thấy có chứa một trình tự axit amin (V-H-F-L-G-H-S-L-G-A) đánh giá cao được bảo quản trong số lipaza.

Kết quả (Việt) 2:

Một cấu trúc gen này mã hóa một lipase ngoại bào (EC 3.1.1.3) trong Aeromonas hydrophila H3, được phân lập từ một bệnh nhân nhập viện nữ, đã được nhân bản trong Escherichia coli bằng cách sử dụng pBR322 như một vector. Lipase tinh chế từ cả hai A. hydrophila nổi nền văn hóa và các dịch periplasmic của E. coli có chứa các yếu tố quyết định trong môi clone gốc (plasmid PLA2) cho thấy một M (r) là 67.000 trên sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis, mà đồng ý với M (r) được xác định bởi Sephacryl S-200 sắc ký. Về chất nền đặc trưng, ​​độ dài chuỗi tối ưu cho phân nưa acyl là C6 cho este thủy phân và C6 và C8 cho triacylglycerol thủy phân. Phân tích trình tự cho thấy một khung đọc mở chính của 2052 bp, dự đoán một polypeptide với M (r) của 71.804. Các polypeptide đã được phát hiện có chứa một chuỗi axit amin (VHFLGHSLGA) được đánh giá cao bảo quản trong lipase.