Although the mechanisms of HP-induc

Although the mechanisms of HP-induced stabilization has yet to be fully elucidated, it appears that intramolecular interactions, hydration of charged groups, disruption of bound water, and sta- bilization of hydrogen bonds may all play a role. The pressure effects on intra- and intermolecular interactions within proteins were reviewed in depth [56].
According to Mozhaev et al. [57], a possible explanation of pressure-induced stabilization of enzymes against thermal inac- tivation rests in opposing effects of pressure and temperature on the ability of protein functional groups to interact with water. The promotion of charged species in aqueous medium is favored by a high-pressure environment, because the electrostriction of water around the charges decreases the molar volume of water [58]. This means that an increase in pressure will weaken the electrostatic or coulombic interactions. Hydration of charged groups by water molecules is strengthened by pressure and weakened at high tem- perature [18,28]. Evidence of this phenomenon was presented by Kitchen et al. [59] who completed a molecular dynamics simula- tion of bovine pancreatic trypsin inhibitor (BPTI) in solution at HP and found large pressure-induced changes in the structure of the hydration shell, the shell appeared more ordered at HP, and that HP-induced greatest ordering for non-polar surface groups. Enzy- matic catalysis in organic media also depends on enzyme hydration state which is greatly influenced by pressure [60]. Mozhaev et al. [57] hypothesized that, at an initial step of thermal inactivation, a protein loses a number of essential water molecules, and this loss may give rise to structural rearrangements in a protein. HP may hamper this process by favoring hydration of both charged and non-polar groups. In other words, application of high hydro- static pressure fortifies the protein hydration shell thus preventing thermal inactivation.

Kết quả (Việt) 1:

Mặc dù các cơ chế gây ra HP ổn định vẫn chưa được làm sáng tỏ hoàn toàn, nó xuất hiện rằng intramolecular tương tác, hydrat hóa tính nhóm, phá vỡ các nước ràng buộc, và sta-bilization của liên kết hydro có thể tất cả các đóng một vai trò. Áp lực tác dụng trên nội và tương tác intermolecular trong protein đã được xem xét sâu [56].Theo Mozhaev et al. [57], một lời giải thích có thể gây ra áp lực ổn định của các enzym chống lại nhiệt n-tivation phụ thuộc vào đối diện ảnh hưởng của áp suất và nhiệt độ trên khả năng của các nhóm chức năng của protein để tương tác với các nước. Quảng cáo tính loài trong dung môi được ưa chuộng bởi một môi trường áp lực cao, bởi vì electrostriction nước xung quanh các chi phí giảm khối lượng phân tử nước [58]. Điều này có nghĩa rằng sự gia tăng áp lực sẽ làm suy yếu các tương tác tĩnh điện hoặc coulombic. Hydrat hóa của nhóm tính của phân tử nước là củng cố bởi áp lực và làm suy yếu tại cao tem-perature [18,28]. Bằng chứng về hiện tượng này đã được trình bày bởi nhà bếp et al. [59] những người hoàn thành một động lực học phân tử simula-tion của chất ức chế trypsin tụy bò (BPTI) trong các giải pháp tại HP và tìm thấy những thay đổi gây ra áp lực lớn trong cấu trúc của vỏ hydrat hóa, vỏ xuất hiện nhiều lệnh tại HP, và rằng HP gây ra lớn nhất đặt hàng cho các nhóm trên bề mặt không phân cực. Enzy - matic xúc tác trong phương tiện truyền thông hữu cơ cũng phụ thuộc vào trạng thái hydrat hóa enzym là đáng kể tác bởi áp lực [60]. Mozhaev et al. [57] đưa ra giả thuyết rằng, tại một bước khởi đầu của nhiệt ngừng hoạt động, một protein sẽ mất một số phân tử nước thiết yếu và mất mát này có thể cho tăng đến cấu trúc rearrangements trong một protein. HP có thể cản trở quá trình này bằng cách ủng hộ các hydrat hóa của nhóm tính và không phân cực. Nói cách khác, áp dụng cao thủy - áp suất tĩnh fortifies vỏ hydrat hóa protein do đó ngăn ngừa nhiệt ngừng hoạt động.

Kết quả (Việt) 2:

Mặc dù các cơ chế ổn định HP gây ra vẫn chưa được làm sáng tỏ hoàn toàn, nó xuất hiện rằng sự tương tác nội phân tử, hydrat hóa của các nhóm điện tích, sự gián đoạn của nước bị ràng buộc, và bilization đập, các liên kết hydro có thể tất cả đều đóng một vai trò. Các hiệu ứng áp lực trên các tương tác trong nội bộ và giữa các phân tử trong các protein đã được xem xét sâu [56].
Theo Mozhaev et al. [57], một lời giải thích có thể ổn định áp lực gây ra các enzyme chống tivation inac- nhiệt nằm trong đối tác của áp suất và nhiệt độ vào khả năng của các nhóm chức năng protein tương tác với nước. Chương trình khuyến mãi của các loài tính trong môi trường nước được ưa chuộng bởi một môi trường áp lực cao, vì electrostriction của nước xung quanh những chi phí làm giảm khối lượng mol của nước [58]. Điều này có nghĩa rằng sự gia tăng áp lực sẽ làm suy yếu sự tương tác tĩnh điện hoặc coulombic. Hydrat hóa của các nhóm điện tích của các phân tử nước được củng cố bởi áp lực và suy yếu ở perature tem- cao [18,28]. Bằng chứng về hiện tượng này đã được trình bày bởi bếp et al. [59] đã hoàn thành một động lực phân tử simula- tion của bò chất ức chế trypsin tụy (BPTI) trong giải pháp của HP và tìm thấy những thay đổi áp lực gây ra lớn trong cấu trúc của vỏ hydrat hóa, vỏ xuất hiện nhiều lệnh tại HP và HP-đó do đặt hàng lớn nhất đối với nhóm bề mặt không phân cực. Xúc tác matic Enzy- trong phương tiện truyền thông hữu cơ cũng phụ thuộc vào nhà nước hydrat hóa enzyme mà là rất nhiều trong việc chịu ảnh hưởng bởi áp lực [60]. Mozhaev et al. [57] đưa ra giả thuyết rằng, tại một bước khởi đầu của bất hoạt nhiệt, một protein mất một số phân tử nước rất cần thiết, và mất mát này có thể dẫn đến sắp xếp lại cấu trúc trong một protein. HP có thể cản trở quá trình này bằng cách ưu hydrat hóa của cả nhóm tính và không phân cực. Nói cách khác, ứng dụng cao thủy áp lực tĩnh fi forti es protein vỏ hydrat hóa do đó ngăn ngừa bất hoạt nhiệt.