A new cold-active lipase from the y

A new cold-active lipase from the yeast C. albicans showed low sequence identity with those of lipases from psychrophilic organisms. Codon CTG have been mistranslated into leucine instead of serine in the P. pastoris, and serine is an important amino acid residue for the lipase expression and activity. Pure Lip5-DM showed high activity at low temperatures (5–35 °C) and broad pH ranges (5.0–9.0), with an activation energy of 8.5 kcal/mol. The activity of lipase increased in the presence of Zn2+. Surfactants and water-miscible solvents decreased lipase activity. Lip5-DM exhibited a preference for the short and medium chain length p-NP esters rather than the long chain length p-NP, and high affinity to p-NP-caprylate was observed. Noteworthy is, only CALip4, which is one of ten lipases found in the C. albicans, has been reported on its enzymatic characterization [15]

Kết quả (Việt) 1:

Lipase lạnh-hoạt động mới từ nấm men C. albicans cho thấy thấp tự nhận dạng với những người của lipaza từ psychrophilic sinh vật. Codon CTG đã được bị vào leucine thay vì serine trong P. pastoris, và serine là một dư lượng axít amin quan trọng cho các biểu thức lipase và hoạt động. Lip5-DM tinh khiết cho thấy các hoạt động cao ở nhiệt độ thấp (5-35 ° C) và phạm vi rộng độ pH (5,0-9.0), với một năng lượng kích hoạt của 8,5 kcal/mol. Các hoạt động của lipase tăng sự hiện diện của Zn2 +. Bề mặt và dung môi như nước giảm lipase hoạt động. Lip5-DM trưng bày một ưu tiên cho ngắn và chuỗi trung bình chiều dài p-NP Este chứ không phải là dài chuỗi dài p-NP, và ái lực cao để p-NP-caprylate được quan sát thấy. Đáng chú ý là, chỉ CALip4, mà là một trong mười lipaza tìm thấy trong C. albicans, đã được báo cáo vào đặc tính enzym [15]

Kết quả (Việt) 2:

Một lipase lạnh mới hoạt động từ nấm men C. albicans cho thấy tính tự thấp với những người của lipase từ sinh vật ưa lạnh. Codon CTG đã bị dịch sai thành leucine thay vì serine trong P. pastoris, và serine là một dư lượng axit amin quan trọng cho sự biểu hiện lipase và hoạt động. Tinh khiết Lip5-DM cho thấy hoạt động cao ở nhiệt độ thấp (5-35 ° C) và phạm vi pH rộng (5,0-9,0), với một năng lượng hoạt hóa 8,5 kcal / mol. Các hoạt động của lipase tăng sự hiện diện của Zn2 +. Bề mặt và các dung môi thể trộn với nước giảm hoạt động của lipase. Lip5-DM trưng bày một sở thích cho chiều dài chuỗi ngắn và trung bình p-NP este hơn là chiều dài dài chuỗi p-NP, và ái lực cao với p-NP-caprylate đã được quan sát. Đáng chú ý là, chỉ CALip4, đó là một trong mười lipase tìm thấy trong C. albicans, đã được báo cáo về đặc tính enzyme của nó [15]