The present analyses have hitherto

The present analyses have hitherto been conducted with a focus on the hydrophobicity of amino acids. This raises the question of whether free cysteine (Cys_SH) is more like aliphatic/aromatic amino acids, and less like serine (Ser), in a more general sense. To investigate this matter, we have employed an analysis similar to that of Taylor [4], where relationships (similarity and dissimilarity) among the amino acids, deduced from the Dayhoff mutation matrix [12], are presented as a Venn diagram. As the Dayhoff mutation matrix reflects various physico-chemical aspects of amino acids, the empirical relationship deduced from it must be more generally descriptive of the nature of the particular amino acids than just a hydrophobicity index. The Venn diagram obtained in the study by Taylor showed the relationship among 21 amino acid types, distinguishing Cys residues as being either Cys_SS or Cys_SH. Disulfide-bonding Cys_SS was categorized as (hydrophobic, small), while Cys_SH was categorized as (polar, hydrophobic, tiny). The relative position of Cys_SH was found to be close to that of Ser and Thr, leading to the traditional view that “the reduced form (Cys_SH) has similar properties to serine, while the oxidized form (Cys_SS) may be more equivalent to Val” [4].

It would be interesting to know if the same kind of amino acid relationship is still observed from the large amount of structural data now available. We have repeated the study of Taylor, just replacing the Dayhoff mutation matrix with the corresponding matrix obtained from the 3D profile table for proteins of known structure (see the legend of Fig. 2). The relationships among the amino acids obtained thus are represented as a dendrogram in Fig. 2. It is noted that the amino acids have clustered into two groups of polar and hydrophobic nature, corresponding respectively to the upper and lower halves of Fig. 2. Most importantly, Cys_SH is located in the hydrophobic cluster, amongst Met, Trp and Tyr, and is clearly separated from Ser and Thr which are in the polar cluster. Except for the location of Cys_SH, the overall relationships of amino acids in Fig. 2 seem consistent with those of Taylor’s Venn diagram.

In conclusion, the present study has shown that free cysteine (Cys_SH) residues, as well as disulfide-bonding cystines (Cys_SS), behave like strongly hydrophobic residues in proteins. This apparent hydrophobic nature of Cys_SH seems to conflict with the polarized nature of the sulfhydryl group. However, we need to consider the fact that the sulfhydryl group is inactive toward water molecules. More specifically, unlike the hydroxyl group (-OH), the sulfhydryl group (-SH) has essentially no ability to form a hydrogen bond with water [4]. This may explain why the -SH group is both active in metal binding and disulfide bond formation, and is hydrophobic in water.

Kết quả (Việt) 1:

Phân tích hiện nay cho đến nay đã được tiến hành với một tập trung vào hydrophobicity của axít amin. Điều này làm tăng các câu hỏi về cho dù miễn phí cysteine (Cys_SH) là giống như axít amin béo/thơm, và ít hơn như serine (Ser), trong một ý nghĩa tổng quát hơn. Để tìm hiểu vấn đề này, chúng tôi đã sử dụng một phân tích tương tự như Taylor [4], nơi mà mối quan hệ (sự tương đồng và dissimilarity) trong các axit amin, suy ra từ ma trận đột biến Dayhoff [12], được trình bày như một sơ đồ Venn. Như ma trận đột biến Dayhoff phản ánh các khía cạnh lý – hóa học của axit amin, các mối quan hệ thực nghiệm suy ra từ nó phải được nói chung mô tả bản chất của các axít amin cụ thể hơn chỉ là một chỉ số hydrophobicity. Sơ đồ Venn thu được trong nghiên cứu của Taylor cho thấy mối quan hệ giữa các loại axít amin 21, phân biệt Cys dư lượng là Cys_SS hoặc Cys_SH. disulfua-liên kết Cys_SS được phân loại là (kỵ nước, nhỏ), trong khi Cys_SH được phân loại là (vùng cực, kỵ nước, nhỏ). Vị trí tương đối của Cys_SH đã được tìm thấy để là gần gũi với Ser và Thr, dẫn đến những truyền thống xem là "hình thức giảm (Cys_SH) có các tính chất tương tự với serine, trong khi các hình thức oxy hóa (Cys_SS) có thể tương đương với Val" [4].Nó sẽ được thú vị để biết nếu cùng một loại acid amin quan hệ vẫn quan sát thấy từ số lượng lớn các cấu trúc dữ liệu bây giờ có sẵn. Chúng tôi đã lặp đi lặp lại nghiên cứu của Taylor, chỉ cần thay thế các ma trận đột biến Dayhoff với ma trận tương ứng được lấy từ bảng cấu hình 3D cho protein cấu trúc được biết đến (xem truyền thuyết hình 2). Mối quan hệ giữa các axit amin thu được do đó được biểu diễn như là một dendrogram ở hình 2. Nó được ghi nhận rằng các axit amin đã tập trung vào hai nhóm của thiên nhiên vùng cực và kỵ nước, tương ứng tương ứng với trên và thấp hơn nửa hình 2. Quan trọng nhất, Cys_SH nằm trong cụm sao kỵ nước, giữa Met, Trp và Tyr, và rõ ràng được tách ra từ Ser và Thr được trong cụm sao cực. Ngoại trừ vị trí của Cys_SH, các mối quan hệ tổng thể của axit amin trong hình 2 có vẻ phù hợp với những người trong sơ đồ Venn của Taylor.Trong kết luận, nghiên cứu hiện nay cho thấy dư lượng miễn phí cysteine (Cys_SH), cũng như liên kết disulfua cystines (Cys_SS), cư xử giống như các dư lượng kỵ nước mạnh mẽ trong protein. Này bản chất kỵ nước rõ ràng của Cys_SH có vẻ mâu thuẫn với bản chất phân cực của nhóm sulfhydryl. Tuy nhiên, chúng ta cần phải xem xét một thực tế là các nhóm sulfhydryl không hoạt động đối với các phân tử nước. Cụ thể hơn, không giống như các nhóm hydroxyl (-OH), nhóm sulfhydryl (-SH) đã cơ bản không có khả năng để tạo thành một liên kết hiđrô với nước [4]. Điều này có thể giải thích tại sao các - SH nhóm là cả hai đang hoạt động trong kim loại ràng buộc và đisulfua trái phiếu hình thành, và là kỵ trong nước.

Kết quả (Việt) 2:

Các phân tích hiện có cho đến nay được tiến hành với một tập trung vào kỵ nước của các axit amin. Điều này đặt ra câu hỏi liệu cysteine miễn phí (Cys_SH) là giống như béo / axit amin thơm, và ít giống như serine (Ser), trong một ý nghĩa tổng quát hơn. Để điều tra vấn đề này, chúng tôi đã làm một phân tích tương tự như của Taylor [4], nơi các mối quan hệ (giống nhau và không giống nhau) trong số các axit amin, suy ra từ đột biến ma trận Dayhoff [12], được trình bày như một sơ đồ Venn. Khi đột biến ma trận Dayhoff phản ánh các khía cạnh lý-hóa học khác nhau của các axit amin, các mối quan hệ thực nghiệm rút ra từ nó phải được nói chung mô tả bản chất của các axit amin đặc biệt hơn chỉ là một chỉ số không ưa nước. Sơ đồ Venn thu được trong nghiên cứu của Taylor cho thấy mối quan hệ giữa 21 loại axit amin, phân biệt dư lượng Cys như là một trong hai Cys_SS hoặc Cys_SH. Disulfide đính Cys_SS được phân loại như (kỵ nước, nhỏ), trong khi Cys_SH được phân loại như (cực, kỵ nước, nhỏ). Vị trí tương đối của Cys_SH đã được tìm thấy gần đó của Ser và Thr, dẫn đến quan điểm truyền thống rằng "hình thức giảm (Cys_SH) có các đặc tính tương tự như serine, trong khi hình thức oxy hóa (Cys_SS) có thể tương đương hơn để Val" [4].

Nó sẽ là thú vị để biết nếu cùng một loại quan hệ axit amin vẫn quan sát được từ số lượng lớn các dữ liệu cấu trúc bây giờ đã có. Chúng tôi đã lặp đi lặp lại các nghiên cứu của Taylor, chỉ cần thay thế các ma trận biến đổi Dayhoff với ma trận tương ứng thu được từ các bảng thông tin 3D cho các protein cấu trúc được biết đến (xem truyền thuyết về hình. 2). Các mối quan hệ giữa các axit amin thu được do đó được biểu diễn như một dendrogram trong hình. 2. Cần lưu ý rằng các axit amin đã được nhóm thành hai nhóm chất cực và kỵ nước, tương ứng tương ứng với nửa trên và dưới của hình. 2. Quan trọng nhất, Cys_SH nằm trong cụm kỵ nước, giữa Met, Trp và Tyr, và được tách biệt rõ ràng từ Ser và Thr, đều trong cùng cụm cực. Ngoại trừ vị trí của Cys_SH, các mối quan hệ tổng thể của các axit amin trong hình. 2 có vẻ phù hợp với những sơ đồ Venn của Taylor.

Trong kết luận, nghiên cứu này đã chỉ ra rằng cysteine miễn phí (Cys_SH) dư lượng, cũng như cystines disulfide-liên kết (Cys_SS), cư xử như dư lượng mạnh kỵ trong protein. Bản chất kỵ nước rõ ràng của Cys_SH dường như mâu thuẫn với tính chất phân cực của nhóm sulfhydryl. Tuy nhiên, chúng ta cần phải xem xét thực tế rằng các nhóm sulfhydryl không hoạt động đối với các phân tử nước. Cụ thể hơn, không giống như các nhóm hydroxyl (-OH), nhóm sulfhydryl (-SH) về cơ bản không có khả năng để tạo thành một liên kết hydro với nước [4]. Điều này có thể giải thích tại sao các nhóm -SH là cả hai hoạt động trong ràng buộc kim loại và hình thành liên kết disulfide, và là kỵ nước trong nước.