4.2.4 The role of indigenous enzyme

4.2.4 The role of indigenous enzymes in the manufacturing
quality of milk
Bovine milk contains approximately 32 mg/ml of protein, of which most is
accounted for by the caseins and the major whey proteins (a-lactalbumin, f3-
lactoglobulin, serum albumin, immunoglobulins and proteose-peptone ENZYMES IN MILK AND CHEESE PRODUCTION 123
components). The final 200-300 pg/ml is made up of many different proteins,
the major ones probably being of blood origin and most will be present at
concentrations substantially below lpg/m!. In spite of this, over 60 different
enzyme activities have been recognised; however, most have not been isolated
and characterised so it is not certain that they are all truly indigenous and some
may arise from contaminating micro-organisms. For many of these enzymes
there are either no natural substrates in milk, or they also only exist in trace
amounts and any enzymically-induced transformations in them will have very
little, if any, effect on the milk or products made from it.
Apart from the role of enzymes such as N-acetylglucosaminidase
(EC 3.2.1.30) in diagnostic tests (Kitchen, 1981) and udder infections (mastitis),
and the possible importance of lysozyme (EC 3.2.1.17), lactoferrin,
lactoperoxidase or xanthine oxidase in the preservation of raw milk (Reiter,
1985) with two exceptions, no truly indigenous milk enzyme is of any
significance at all for relatively short-lived products (i.e. unheated or
pasteurised products with a shelflife of a few days). The two exceptions are the
use of enzymes to monitor heat treatments, and the situation in which mastitis
causes such elevated levels of enzyme activity that they become much more
significan t.
Alkaline phosphatase is inactivated by typical pasteurisation heat
conditions (i.e. 60°C for 30 min or nac for 15 s), so its absence in heated milk
has been widely used for many years as an indication that heating adequate to
destroy pathogenic bacteria has been applied (Hey trick and Tracy, 1948).
Measurement of the residual activities of several other indigenous enzymes has
been suggested as a means of monitoring a range of other more or less severe
treatments given to milk (Andrews et at., 1987). Mastitic infections of the udder
lead to increased permeability of membranes within the mammary gland so
that levels of proteins and enzymes of blood origin may become greatly
elevated in milk (de Rham and Andrews, 1982; Andrews, 1983; M umo et al.,
1984). In severe infections, both lipase and proteinase levels can be very high,
leading to off-flavour development or milk instability, but unless herd
numbers are small and the extent of infection unusually great, the contribution
of these enzymes to bulk milk supplies is small and they pose no threat to
manufacturing properties or to the quality of short-life products. Apart from
this rare possibility when lipase-induced off-flavours or proteinase-induced
physical changes such as gelation occur, after a few days of storage they will
almost certainly be due to enzymes from contaminating micro-organisms
rather than from indigenous enzymes. Likewise, manufacturing properties of
milk are unlikely to be influenced to any significant degree by the activities of
indigeneous enzymes. Although this suggestion is quite often made, it is
generally in the form of an unsupported assertion and the authors know of no
cases where any clear evidence has been presented. Again, this is not the case
where poor quality or stored milks with high bacterial counts have been used,
and there are several well-documented reports of microbial enzymes leading to 124 ENZYMES IN FOOD PROCESSING
difficulties during manufacturing processes. These most frequently take the form
of milk instability causing clotting or precipitation at some stage in the process
resulting from extensive protein hydrolysis as a result of proteinase activity.
The significance of indigenous enzymes for dairy products lies chiefly in
long-life products, when even low levels of activity have time to bring about
substantial changes. Even here, the only indigenous enzymes that are present
at high enough levels, and with sufficient substrate present in milk to have any
realistic effect are lipase, proteinase and the phosphatases.
All three of these enzyme activities probably play a role in cheese
maturation. The indigenous lipoprotein lipase (EC 3.1.1.34) is important in the
production of fatty acids, which, along with other volatiles, are key
components in the development of the correct flavours and aromas. Peptides
are also important flavour constituents and some are responsible for the well-
established bitter defects in cheese. The production of a correct peptide profile
depends upon the combined action of proteinases and peptidases on the casein
substrate proteins. Most of the latter are contributed by the starter organisms
used in cheese-making but there is a significant contribution from the
indigenous enzyme (Farkye and Fox, 1992). It has also been reported that
phosphatases, and especially the acid phosphatase that is most active at the
pH of cheese, are also involved in the dephosphorylation of casein and casein-
derived peptides and so playa part in avoiding bitter peptide formation.
Apart from cheese, other long-life dairy products are subjected to relatively
severe heat treatments. Of the enzymes referred to above, the lipoprotein lipase
is very rapidly inactivated by heat, less than 10% surviving for even 15 s at
60°C and, as already mentioned, alkaline phosphatase is inactivated by
pasteurisation. Thus, only the indigenous proteinase and acid phosphatase
need be considered further.
In normal (i.e. non-mastitic) good-quality milk, by far the most important
proteinase is plasmin (EC 3.4.21.7) (Kaminogawa et ai., 1972; Grufferty and
Fox, 1988; Humbert and Alais, 1979), although there may be traces of
thrombin and an acid proteinase that may be identical to cathepsin C
(Kamin ogawa and Yamauchi, 1972). Plasmin is relatively heat-stable
(Alichanidis et aI., 1986) and cleaves the polypeptide chains of casein substrate
molecules after lysine residues, and to a lesser extent arginine, to give peptides
most of which are subsequently found in the proteose-peptone fraction of milk
(Andrews and Alichanidis, 1983). Plasmin is of blood origin where it occurs as
the inactive precursor plasminogen, which, on transfer to milk, is activated to
the active plasmin, probably by the macrophage plasminogen activator
enzyme (Grufferty and Fox, 1988; Humbert and Alais, 1979). Amounts of
plasminogen in milk are somewhat variable but generally about 0.5-4.0 j1g/ml
(de Rham and Andrews, 1982; Richardson and Pearce, 1981). The amount of
plasmin formed depends upon length of milk storage, temperature, pH etc.,
but is usually about 0.15-1.5 j1g/ml. The pH optimum for plasmin activity in
milk is 6.8. The enzyme survives pasteurisation conditions and a proportion
(perhaps 15-20%) may even survive UHT processing (Alichanidis et ai., 1986; ENZYMES IN MILK AND CHEESE PRODUCTION 125
Andrews and Alichanidis, 1983; Driessen, 1978), so it may playa role in the
storage deterioration and ultimately geletion in UHT milk (Snoeren et al.,
1979), although this is probably mostly due to proteinases of psychrotrophic
bacterial origin.
Likewise, milk acid phosphatase (EC 3.1.3.2) (Andrews, 1976) will survive
pasteurisation (Andrews, 1974) and some activity will remain after UHT
treatments. Unlike the less stable alkaline enzyme the acid phosphatase will
dephosphorylate casein molecules and consequently may also play some part
in the deterioration of milk in acidic products (the pH
optimum is 4.9). Although laboratory experiments have shown that enzymic
dephosphorylation of caseins greatly weakens casein micelle structure and can
affect the stability of milk, there is no direct evidence that this is of any practical
significance, even in long-life products.

Kết quả (Việt) 1:

4.2.4 vai trò của enzym bản địa trong sản xuất chất lượng sữa Bò sữa có chứa khoảng 32 mg/ml của protein, trong đó đặt là chiếm bởi các caseins và protein whey lớn (một lactalbumin, f3-lactoglobulin, huyết thanh albumin, globulin miễn dịch và proteose-chế phẩm peptone men IN sữa và pho mát sản xuất 123 thành phần). 200-300 cuối cùng pg/ml được tạo thành từ nhiều protein khác nhau, những người lớn có lẽ là nguồn gốc máu và phần lớn sẽ có mặt tại nồng độ đáng kể dưới đây lpg/m!. Mặc dù vậy, hơn 60 khác nhau hoạt động enzyme có được công nhận; Tuy nhiên, hầu hết đã không được cô lập và do đó, nó là không nhất định rằng họ là tất cả thực sự bản địa có đặc trưng và một số có thể phát sinh từ lây nhiễm vi sinh vật. Đối với nhiều người của các enzym không có hai chất tự nhiên có trong sữa, hoặc họ cũng chỉ tồn tại trong dấu vết số tiền và bất kỳ enzymically gây ra biến đổi trong đó sẽ có rất ít, nếu có, có hiệu lực trên sữa hoặc sản phẩm làm từ nó. Ngoài vai trò của enzym như N-acetylglucosaminidase (EC 3.2.1.30) trong thử nghiệm chẩn đoán (nhà bếp, 1981) và nhiễm trùng udder (viêm vú), và quan trọng nhất có thể của lysozyme (EC 3.2.1.17), lactoferrin, lactoperoxidase hoặc xanthin oxidase trong bảo quản nguyên sữa (Reiter, 1985) với hai trường hợp ngoại lệ, không có enzyme sữa thật sự bản địa là của bất kỳ ý nghĩa ở tất cả cho các sản phẩm tương đối ngắn ngủi (tức là unheated hoặc sản phẩm dây với một shelflife một vài ngày). Hai ngoại lệ là các sử dụng của các enzym để giám sát nhiệt trị liệu, và tình hình trong đó viêm vú gây ra như vậy mức tăng của hoạt động của enzyme rằng họ trở thành nhiều hơn nữa significan t. Phosphatase kiềm gan điển hình pasteurisation nóng điều kiện (tức là 60° C trong 30 phút hoặc nac cho 15 s), do đó, vắng mặt của nó trong nước nóng sữa đã rộng rãi được sử dụng trong nhiều năm như là một dấu hiệu rằng đầy đủ để hệ thống sưởi tiêu diệt vi khuẩn gây bệnh đã là ứng dụng (Hey trick và Tracy, năm 1948). Đo lường của các hoạt động còn lại của một số các enzym bản địa có được đề nghị như là một phương tiện để theo dõi một loạt các khác nghiêm trọng hơn hoặc ít hơn phương pháp điều trị cho sữa (Andrews et tại, 1987). Các nhiễm trùng mastitic của udder dẫn đến gia tăng tính thấm của màng tế bào trong tuyến vú vì vậy mức độ protein và enzym xứ máu có thể trở nên rất nhiều cao trong sữa (de Rham và Andrews, 1982; Andrews, 1983; M umo et al., 1984). nhiễm trùng nghiêm trọng, cả hai lipase và proteinase cấp có thể rất cao, dẫn đến sự phát triển ra hương vị hoặc sữa bất ổn, nhưng trừ khi đàn gia súc con số này là nhỏ và mức độ lây nhiễm bất thường rất lớn, sự đóng góp của các enzym để số lượng lớn nguồn cung cấp sữa là nhỏ và họ đưa ra không có mối đe dọa cho sản xuất tài sản hoặc chất lượng của sản phẩm bảo hiểm ngắn. Ngoài khả năng này hiếm khi gây ra lipase off-hương vị hoặc proteinase gây ra vật lý thay đổi, chẳng hạn như đặc xảy ra, sau khi một vài ngày kể từ ngày lưu trữ họ sẽ gần như chắc chắn là do enzym từ lây nhiễm vi sinh vật hơn là từ các enzym bản địa. Tương tự như vậy, sản xuất các tài sản của sữa ít có khả năng chịu ảnh hưởng đến bất kỳ mức độ quan trọng của các hoạt động của indigeneous enzyme. Mặc dù đề nghị này được thực hiện khá thường xuyên, nó là nói chung ở dạng một khẳng định không được hỗ trợ và các tác giả biết không trường hợp nơi bất kỳ bằng chứng rõ ràng đã được trình bày. Một lần nữa, đây không phải là trường hợp mà chất lượng kém hoặc sữa được lưu trữ với số lượng vi khuẩn cao đã được sử dụng, và có một số các tài liệu báo cáo của các vi khuẩn enzym dẫn đến 124 ENZYM trong chế biến thực phẩm khó khăn trong quá trình sản xuất. Những thường xuyên nhất có dạng sự bất ổn định sữa gây đông máu hoặc mưa ở một số giai đoạn trong quá trình kết quả là từ thủy phân protein rộng lớn là kết quả của proteinase hoạt động. Tầm quan trọng của các enzym bản địa cho các sản phẩm sữa nằm chủ yếu trong thọ sản phẩm, khi thậm chí thấp mức độ hoạt động có thời gian để mang lại thay đổi đáng kể. Ngay cả ở đây, các enzym bản địa chỉ đó là hiện nay ở mức cao, đủ, và với đủ bề mặt hiện diện trong sữa để có bất kỳ hiệu ứng thực tế là lipase, proteinase và các phosphatases. Tất cả ba trong số các hoạt động enzyme có thể đóng một vai trò trong pho mát trưởng thành. Các bản địa lipoprotein lipase (EC 3.1.1.34) là quan trọng trong các sản xuất các axit béo, mà, cùng với volatiles khác, là chìa khóa thành phần trong sự phát triển của hương vị chính xác và hương liệu. Peptide là cũng quan trọng thành phần hương vị và một số có trách nhiệm cũng-thành lập đắng khiếm khuyết trong pho mát. Việc sản xuất của một hồ sơ chính xác peptide phụ thuộc vào hành động kết hợp của proteinases và peptidases trên casein bề mặt protein. Hầu hết sau này được đóng góp bởi các sinh vật starter được sử dụng trong pho mát làm nhưng có là một đóng góp đáng kể từ các men tiêu hóa bản địa (Farkye và Fox, 1992). Nó cũng đã được báo cáo rằng phosphatases, và đặc biệt là phosphatase axit là năng động nhất tại các độ pH của pho mát, cũng được tham gia vào dephosphorylation của casein và casein-Dịch peptide và rất playa một phần trong việc tránh hình thành peptide cay đắng. Ngoài pho mát, các sản phẩm thọ là đối tượng tương đối phương pháp điều trị nhiệt nghiêm trọng. Của các enzym nói trên, các lipoprotein lipase rất nhanh chóng gan nóng, ít hơn 10% còn sống sót cho thậm chí 15 s 60° C và, như đã đề cập, kiềm phosphatase gan bởi pasteurisation. Vì vậy, chỉ bản địa proteinase và axit phosphatase cần được xem xét thêm. Trong bình thường (tức là không-mastitic) chất lượng tốt sữa, quan trọng nhất Proteinase là kích (EC 3.4.21.7) (Kaminogawa et ai., năm 1972; Grufferty và Fox, 1988; Humbert và Alais, 1979), mặc dù có thể có dấu vết của thrombin và một proteinase axit có thể là giống hệt nhau để cathepsin C (Kamin ogawa và Yamauchi, 1972). Kích là tương đối ổn định nhiệt (Alichanidis et aI., 1986) và cleaves chuỗi polypeptide casein bề mặt phân tử sau khi dư lượng lysine, và đến một mức độ thấp hơn arginine, để cung cấp cho peptide Hầu hết mà sau đó được tìm thấy trong phần proteose-chế phẩm peptone sữa (Andrews và Alichanidis, 1983). Kích là xứ máu nơi nó xảy ra như là plasminogen tiền thân của không hoạt động, trong đó, ngày chuyển giao cho sữa, được kích hoạt để kích hoạt động, có lẽ bởi đại thực bào plasminogen activator enzyme (Grufferty và Fox, 1988; Humbert và Alais, 1979). Số lượng plasminogen trong sữa là một chút thay đổi nhưng thường khoảng 0,5-4.0 j1g/ml (de Rham và Andrews, 1982; Richardson và Pearce, 1981). Số lượng kích hình thành phụ thuộc vào độ dài của sữa lí, nhiệt độ, độ pH vv., nhưng thường là khoảng 0,15-1,5 j1g/ml. Độ pH tối ưu cho kích hoạt động trong sữa là 6.8. Enzyme sống sót điều kiện pasteurisation và một tỷ lệ (có lẽ 15-20%) có thể thậm chí tồn tại chế biến tiệt trùng (Alichanidis et ai., 1986; ENZYM TRONG SẢN XUẤT SỮA VÀ PHO MÁT 125 Andrews và Alichanidis, 1983; Driessen, 1978), vì vậy nó có thể playa vai trò trong các lí suy giảm và cuối cùng là geletion trong sữa tiệt trùng (Snoeren et al., năm 1979), mặc dù điều này có lẽ là chủ yếu là do proteinases của psychrotrophic vi khuẩn nguồn gốc. Tương tự như vậy, sữa axit phosphatase (EC 3.1.3.2) (Andrews, 1976) sẽ tồn tại pasteurisation (Andrews, 1974) và một số hoạt động sẽ vẫn còn sau khi tiệt trùng phương pháp điều trị. Không giống như ít enzym kiềm ổn định axit phosphatase sẽ dephosphorylate casein phân tử và do đó cũng có thể đóng một phần nào đó trong suy thoái của sữa trong các sản phẩm có tính axit (pH tối ưu là 4.9). Mặc dù thử nghiệm phòng thí nghiệm đã chỉ ra rằng enzymic dephosphorylation của caseins rất nhiều làm suy yếu casein micelle cấu trúc và có thể ảnh hưởng đến sự ổn định của sữa, không có bằng chứng trực tiếp này là của bất kỳ thực tế ý nghĩa, ngay cả trong thọ sản phẩm.

Kết quả (Việt) 2:

4.2.4 Vai trò của enzym bản địa trong sản xuất
chất lượng sữa
sữa bò chứa khoảng 32 mg / ml của protein, trong đó hầu hết là
chiếm bởi các casein và whey protein lớn (a-lactalbumin, f3-
lactoglobulin, albumin huyết thanh , globulin miễn dịch và các enzym proteose-peptone TRONG SỮA VÀ SẢN XUẤT CHEESE 123
thành phần). 200-300 pg thức / ml được làm từ nhiều loại protein khác nhau,
những người lớn có lẽ là nguồn gốc của máu và hầu hết sẽ có mặt tại
nồng độ thấp hơn đáng kể LPG / m !. Mặc dù vậy, hơn 60 khác nhau
hoạt động enzyme đã được công nhận; Tuy nhiên, hầu hết chưa được phân lập
và đặc trưng do đó, nó không phải là chắc chắn rằng họ là tất cả thực sự bản địa và một số
có thể phát sinh từ ô nhiễm vi sinh vật. Đối với nhiều người trong số các enzyme
có hoặc không có lớp nền tự nhiên trong sữa, hoặc họ cũng chỉ tồn tại trong dấu vết
số tiền và bất kì chuyển đổi enzymically gây ra trong số họ sẽ có rất
ít, nếu có, ảnh hưởng đến sữa hoặc các sản phẩm làm từ nó.
Ngoài vai trò của enzyme như N-acetylglucosaminidase
(EC 3.2.1.30) trong xét nghiệm chẩn đoán (Kitchen, 1981) và nhiễm trùng vú (vú),
và tầm quan trọng có thể có của lysozyme (EC 3.2.1.17), lactoferrin,
lactoperoxidase hoặc xanthine oxidase trong việc bảo quản sữa tươi (Reiter,
1985) với hai trường hợp ngoại lệ, không thực sự enzyme sữa bản địa là của bất kỳ
ý nghĩa ở tất cả cho các sản phẩm tương đối ngắn ngủi (tức là nhóm điều khiển hoặc
các sản phẩm tiệt trùng với thời gian tồn trữ trong một vài ngày). Hai ngoại lệ đó là
sử dụng các enzym để giám sát xử lý nhiệt, và tình hình trong đó viêm vú
nguyên nhân mức độ cao như các hoạt động của enzyme đó họ trở thành nhiều hơn
t significan.
Phosphatase kiềm được bất hoạt bằng nhiệt tiệt trùng Pasteur điển hình
điều kiện (tức là 60 ° C trong 30 min hoặc NAC cho 15 s), do sự vắng mặt của nó trong sữa nóng
đã được sử dụng rộng rãi trong nhiều năm như là một dấu hiệu cho thấy nóng đủ để
tiêu diệt vi khuẩn gây bệnh đã được áp dụng (Hey lừa và Tracy, 1948).
Đo lường các hoạt động còn lại của một số enzyme bản địa khác đã
được đề xuất như một phương tiện để theo dõi một loạt các nhiều hơn hoặc ít nghiêm trọng khác
phương pháp điều trị cho sữa (Andrews et tại., 1987). Nhiễm trùng bị viêm của bầu vú
dẫn đến tăng tính thấm của màng tế bào trong tuyến vú do đó
mà nồng độ của protein và enzyme có nguồn gốc trong máu có thể trở nên rất
cao trong sữa (de Rham và Andrews, 1982; Andrews, 1983; M Umo et al,.
1984 ). Trong nhiễm khuẩn nặng, cả hai cấp độ lipase và proteinase có thể rất cao,
dẫn đến phát triển off-hương hay bất ổn sữa, nhưng trừ khi bầy
con số nhỏ và mức độ nhiễm lớn bất thường, sự đóng góp
của các enzym để cung cấp sữa với số lượng lớn là nhỏ và họ không đe dọa đến
tính chất sản xuất hoặc đến chất lượng của sản phẩm nhân thọ ngắn. Ngoài
khả năng hiếm có này khi lipase gây ra ngoài hương vị hay proteinase gây ra
những thay đổi vật lý như đặc lại xảy ra, sau một vài ngày lưu trữ họ sẽ
gần như chắc chắn là do enzyme từ ô nhiễm vi sinh vật
hơn là từ các enzym bản địa. Tương tự như vậy, đặc tính sản xuất của
sữa không có khả năng bị ảnh hưởng đến mức độ đáng kể bởi các hoạt động của
các enzym bản địa. Mặc dù đề nghị này là khá thường xuyên thực hiện, đó là
nói chung trong các hình thức của một khẳng định không được hỗ trợ và các tác giả biết không có
trường hợp bất kỳ bằng chứng rõ ràng đã được trình bày. Một lần nữa, đây không phải là trường hợp
mà chất lượng kém hoặc sữa được lưu trữ với số lượng vi khuẩn cao đã được sử dụng,
và có một số báo cáo cũng như các tài liệu men vi khuẩn dẫn đến 124 enzym trong chế biến thực phẩm
khó khăn trong quá trình sản xuất. Những thường xuyên nhất mang hình thức
của sự bất ổn sữa gây đông máu hoặc lượng mưa tại một số giai đoạn trong quá trình
phát sinh từ quá trình thủy phân protein rộng rãi như một kết quả của hoạt động proteinase.
Tầm quan trọng của các enzym bản địa cho các sản phẩm sữa nằm chủ yếu trong
các sản phẩm lâu dài, khi thậm chí còn thấp mức độ hoạt động có thời gian để mang lại
những thay đổi đáng kể. Ngay cả ở đây, các enzym bản địa chỉ có mặt
ở các cấp độ đủ cao, và có đủ mặt chất nền trong sữa có bất kỳ
tác dụng thực tế là lipase, proteinase và phosphatase.
Tất cả ba trong số các hoạt động enzyme có thể đóng một vai trò trong pho mát
trưởng thành. Các lipoprotein lipase bản địa (EC 3.1.1.34) là quan trọng trong việc
sản xuất các axit béo, trong đó, cùng với các chất dễ bay hơi khác, là chìa khóa
thành phần trong sự phát triển của các hương vị chính xác và hương liệu. Peptide
cũng là thành phần quan trọng và một số hương vị chịu trách nhiệm với các hộ khá
khiếm khuyết đắng thành lập trong pho mát. Việc sản xuất của một hồ sơ peptide chính xác
phụ thuộc vào hành động kết hợp của proteinases và peptidase trên casein
protein chất nền. Hầu hết sau này được đóng góp bởi các sinh vật khởi
sử dụng trong pho mát làm nhưng có một đóng góp đáng kể từ các
enzyme bản địa (Farkye và Fox, 1992). Nó cũng đã được báo cáo rằng
phosphatase, và đặc biệt là các phosphatase axit đó là tích cực nhất ở
pH của phô mai, cũng tham gia vào các dephosphorylation của casein và casein-
peptide có nguồn gốc và một phần để playa tránh hình thành peptide đắng.
Ngoài pho mát, các sản phẩm từ sữa suốt đời khác là đối tượng tương đối
phương pháp điều trị nhiệt nghiêm trọng. Của enzyme nói trên, các lipoprotein lipase
được rất nhanh chóng bị bất hoạt bởi nhiệt, ít hơn 10% sống sót thậm chí 15 s ở
60 ° C, và như đã đề cập, phosphatase kiềm được bất hoạt bằng cách
tiệt trùng Pasteur. Như vậy, chỉ có các proteinase bản địa và phosphatase axit
cần được xem xét tiếp.
Trong bình thường (nghĩa là không bị viêm) sữa chất lượng tốt, đến nay là quan trọng nhất
proteinase là plasmin (EC 3.4.21.7) (Kaminogawa et ai, 1972;. Grufferty và
Fox, 1988; Humbert và Alais, 1979), mặc dù có thể có dấu vết của
thrombin và một proteinase axit có thể được giống hệt nhau để cathepsin C
(Kamin Ogawa và Yamauchi, 1972). Plasmin là tương đối ổn định nhiệt
(Alichanidis et ai., 1986) và phân cắt các chuỗi polypeptide của casein chất nền
phân tử sau khi dư lượng lysine, và đến một mức độ arginine ít, để cung cấp cho các peptide
nhất trong số đó sau đó được tìm thấy trong các phần proteose-peptone của sữa
(Andrews và Alichanidis, 1983). Plasmin là nguồn gốc của máu nơi nó xảy ra như
các plasminogen tiền thân hoạt động, trong đó, chuyển đến sữa, được kích hoạt để
các plasmin tích cực, có thể là vào plasminogen activator đại thực bào
enzyme (Grufferty và Fox, 1988; Humbert và Alais, 1979). Các khoản
plasminogen trong sữa là phần nào khác nhau nhưng nói chung khoảng 0,5-4,0 j1g / ml
(de Rham và Andrews, 1982; Richardson và Pearce, 1981). Lượng
plasmin hình thành phụ thuộc vào độ dài của lưu trữ sữa, nhiệt độ, pH, vv,
nhưng thường là khoảng 0,15-1,5 j1g / ml. Các pH tối ưu cho hoạt động plasmin trong
sữa là 6.8. Các enzyme sống sót điều kiện tiệt trùng Pasteur và một tỷ lệ
(có lẽ 15-20%) thậm chí có thể tồn tại chế biến tiệt trùng (Alichanidis et ai, 1986;. Enzym trong SỮA VÀ SẢN XUẤT CHEESE 125
Andrews và Alichanidis, 1983; Driessen, 1978), do đó, nó có thể playa vai trò trong sự
suy giảm lưu trữ và cuối cùng geletion trong sữa UHT (Snoeren et al.,
1979), mặc dù điều này có lẽ chủ yếu là do proteinases của psychrotrophic
nguồn gốc vi khuẩn.
Tương tự như vậy, acid sữa phosphatase (EC 3.1.3.2) (Andrews, 1976) sẽ tồn
tiệt trùng Pasteur (Andrews, 1974) và một số hoạt động sẽ vẫn còn sau khi tiệt trùng
phương pháp điều trị. Không giống như các enzyme alkaline phosphatase kém ổn định hơn các axit sẽ
dephosphorylate casein phân tử và do đó cũng có thể chơi một số phần
trong sự suy thoái của sữa trong các sản phẩm có tính axit (độ pH
tối ưu là 4,9). Mặc dù các thí nghiệm trong phòng thí nghiệm đã chỉ ra rằng enzym
dephosphorylation của casein rất suy yếu cấu trúc micelle casein và có thể
ảnh hưởng đến sự ổn định của sữa, không có bằng chứng trực tiếp rằng đây là thực tế của bất kỳ
ý nghĩa, thậm chí trong các sản phẩm lâu dài.