β-Casein has a charged polar N-term

β-Casein has a charged polar N-terminal region due to the presence of up to 5 phosphoseryl groups, and a less polar C-terminal region, characterized by a high proportion of proline and glutamine (Swaisgood, 1993). The amphiphilic nature of β-CN allows it to self-assemble into micelles with a hydrodynamic radius of ~12 nm above its critical micelle concentration (CMC) of 0.5 mg/mL (O’Connell et al., 2003). Whereas the phosphoseryl clusters allow for binding of calcium within the casein micelle structure (Holt et al., 1996), its amphiphilic structure is thought to play a role in the ability of β-CN to act as a molecular chaperone to prevent
the aggregation of a wide range of partially unfolded proteins (Morgan et al., 2005; Zhang et al., 2005; Holt et al., 2013). Molecular chaperones represent a diverse class of proteins that interact with protein intermediates to inhibit protein aggregation. Proteins such as the heat-shock proteins Hsp70 and GroEL can refold proteins to their native state, whereas other chaperones such as α-crystallin and small heat-shock proteins prevent aggregation but cannot restore proteins to their native state (Bhattacharyya and Das, 1999). β-Casein is classified into this second group because it cannot facilitate the refolding of proteins into their native state. The difference between A1 and A2 β-CN is a single AA change from histidine to proline at position 67, which may result in altered secondary structure (KamiĔski et al., 2007). Proline has the highest propensity to form polyproline II (PPII) secondary structures (Brown and
Zondlo, 2012), and β-CN has significant PPII structural features (Syme et al., 2002). Therefore, the presence of an additional proline residue in A2 β-CN, which already contains many such residues, could enhance PPII helix formation and alter the protein’s structural dynamics and self-assembly behavior.

Kết quả (Việt) 1:

Β-Casein có một khu vực N-terminal cực tính do sự hiện diện của lên đến 5 nhóm phosphoseryl, và một khu vực C-ga cực ít, đặc trưng bởi một tỷ lệ cao của proline và glutamine (Swaisgood, 1993). Bản chất amphiphilic của β-CN cho phép nó để tự lắp ráp thành micelles với một bán kính thủy ~ 12 nm ở trên của nó tập trung phê phán micelle (CMC) 0,5 mg/ml (O'Connell et al., 2003). Trong khi cụm phosphoseryl cho phép cho các ràng buộc của canxi trong cơ cấu micelle casein (Holt và ctv., 1996), cấu trúc amphiphilic của nó được cho là đóng một vai trò trong khả năng của β-CN để hoạt động như một chaperone phân tử để ngăn chặn tập hợp một loạt các phần unfolded protein (Morgan et al., 2005; Trương et al., 2005; Holt et al., năm 2013). Phân tử chaperones đại diện cho một lớp học đa dạng của các protein tương tác với protein trung gian để ức chế tổng hợp protein. Protein như các protein bị sốc nhiệt Hsp70 và GroEL có thể refold protein để nhà nước bản xứ của họ, trong khi các chaperones như α-crystallin và nhiệt-shock nhỏ protein ngăn chặn tập hợp nhưng không thể khôi phục protein để nhà nước nguồn gốc của họ (Bhattacharyya và Das, 1999). Β-Casein được phân loại vào nhóm thứ hai này vì nó không thể tạo điều kiện refolding protein vào trạng thái bản xứ của họ. Sự khác biệt giữa A1 và A2 β-CN là một sự thay đổi AA đơn từ histidine để proline tại vị trí 67, có thể dẫn đến thay đổi cấu trúc bậc hai (KamiĔski và ctv., 2007). Proline có xu hướng cao nhất với hình thức polyproline II (PPII) trung học cấu trúc (Brown và Zondlo, 2012), và β-CN có đáng kể tính năng cấu trúc PPII (Syme et al., 2002). Do đó, sự hiện diện của một dư lượng bổ sung proline ở A2 β-CN, đã chứa nhiều dư lượng như vậy, có thể tăng cường PPII xoắn hình thành và làm thay đổi cấu trúc động lực học của protein và tự assembly hành vi.