Various biotransformations concerni

Various biotransformations concerning the decarboxylation of a-keto acids and the formation of ot-hydroxy ketones with different aldehydes as cosubstrates have been performed with either whole cell-systems, mainly fermenting yeast [116,143-151], or isolated enzymes from wheat germ [27,33,120,152], yeast [115,118,151, 153,155-157] and Z. mobilis [118,153-157]. These studies revealed relatively broad substrate spectra with respect to the decarboxylation reaction. Besides pyruvate, PDCS.c. accepts longer aliphatic a-keto acids, like a-ketobutyric acid, a-ketovaleric acid, and branched aliphatic a-keto acids, like a-ketoisocarproic acid and a-ketoisovalereric acid [33,115,116,118]. Comparative studies of the enzymes from yeast and Z. mobilis established a lower affinity of the bacterial enzyme for longer-chain aliphatic a-keto acids [118].
Various 3-halopyruvate derivatives have been reported to be decarboxylated and simultaneously dehalogenated, yielding acetate, carbon dioxide and a halogenide ion as the only reaction products [133,158]. A similar reaction may occur upon enzymatic decarboxylation of 3-hydroxypyruvate, which is an alternative substrate and a strong competitive inhibitor of PDC [159].
The decarboxylation of glyoxalate results in the formation of "active formal-dehyde". Since the release of formaldehyde is very slow, glyoxalate is a uncompetitive inhibitor of PDC [128,160].
Even benzoylformate and some derivatives may be decarboxylated by PDCS.c. [115].

Kết quả (Việt) 1:

Biotransformations khác nhau liên quan đến nghiên một keto axit và sự hình thành của ot hydroxy xeton với aldehyde khác nhau như cosubstrates đã được thực hiện với một trong hai di động toàn bộ-hệ thống, chủ yếu là lên men men [116,143-151], hoặc bị cô lập enzyme từ mầm lúa mì [27,33,120,152], nấm men [115,118,151, 153,155-157] và Z. mobilis [118,153-157]. Các nghiên cứu cho thấy quang phổ bề mặt tương đối rộng đối với phản ứng nghiên. Bên cạnh việc pyruvat, PDCS.c. chấp nhận axit béo một keto dài hơn, giống như một ketobutyric axít, một ketovaleric axít và cành béo một-keto axit, như một ketoisocarproic acid và acid một ketoisovalereric [33,115,116,118]. Các nghiên cứu so sánh của các enzym từ nấm men và Z. mobilis thành lập một mối quan hệ thấp của enzyme vi khuẩn cho chuỗi dài béo một-keto axit [118].Khác nhau 3-halopyruvate dẫn xuất đã được báo cáo để là decarboxylated và đồng thời dehalogenated, năng suất axetat, điôxít cacbon và một ion halogenide là sản phẩm duy nhất phản ứng [133,158]. Một phản ứng tương tự có thể xảy ra khi enzym nghiên 3-hydroxypyruvate, mà là một chất nền thay thế và một chất ức chế cạnh tranh mạnh mẽ của PDC [159].Nghiên glyoxalate kết quả trong sự hình thành của "hoạt động chính thức-dehyde". Kể từ khi phát hành formaldehyde là rất chậm, glyoxalate là một chất ức chế uncompetitive PDC [128,160].Ngay cả benzoylformate và dẫn xuất một số có thể là decarboxylated bởi PDCS.c. [115].

Kết quả (Việt) 2:

Biotransformations khác nhau liên quan đến các phản ứng khử carboxyl của axit a-keto và sự hình thành của xeton ot-hydroxy với andehit khác nhau như cosubstrates đã được thực hiện với một trong hai nguyên tế bào hệ thống, chủ yếu là lên men nấm men [116,143-151], hoặc các enzym phân lập từ mầm lúa mì [27 , 33.120.152], men [115.118.151, 153,155-157] và Z. mobilis [118,153-157]. Những nghiên cứu này cho thấy quang phổ bề mặt tương đối rộng rãi đối với các phản ứng phản ứng khử carboxyl với. Bên cạnh đó pyruvate, PDCS.c. chấp nhận còn axit béo a-keto, giống như một-ketobutyric axit, axit a-ketovaleric, và phân nhánh béo axit a-keto, giống như một-ketoisocarproic axit và một-ketoisovalereric acid [33115116118]. Nghiên cứu so sánh về các enzyme từ nấm men và Z. mobilis thành lập một ái lực thấp hơn của các enzyme của vi khuẩn để béo chuỗi dài hơn một-keto axit [118].
Nhiều dẫn xuất 3-halopyruvate đã được báo cáo là decarboxylated và đồng thời dehalogenated, năng suất acetate, carbon dioxide và một ion halogenide như các sản phẩm phản ứng chỉ [133.158]. Một phản ứng tương tự có thể xảy ra khi enzyme phản ứng khử carboxyl của 3-hydroxypyruvate, mà là một chất nền thay thế và một chất ức chế cạnh tranh mạnh mẽ của PDC [159].
Các phản ứng khử carboxyl của kết quả glyoxalate trong sự hình thành các "hoạt động chính thức-dehyde". Từ việc phát hành formaldehyde là rất chậm, glyoxalate là một chất ức chế không cạnh tranh của PDC [128.160].
Ngay cả benzoylformate và một số dẫn xuất có thể được decarboxylated bởi PDCS.c. [115].