Fig. 8. Foam stability study versus

Fig. 8. Foam stability study versus time for different albumin/polysaccharides solutions at pHs 7.5, 4 and 3.




ds
ED ¼ d ln A


(1)

a cross-linked protein monolayer (Romoscanu & Mezzenga, 2005 and Romoscanu & Mezzenga, 2006).
As can be observed by all the oscillatory test experiments, both Ds

where s is the surface tension and A the instant area of the inter-
face. Thus, in a volume expansion experiment, the interfacial elasticity can be extracted by the slope of the increase of surface tension versus deformation eD with

eD ¼ ln ðA=AoÞ (2)

The interfacial elasticity value can be used to predict the stability of interface against Ostwald Ripening using the Gibbs criterion, which states that interfaces are stable when (Lucassen- Reynders, 1981, chaps. 5–6).

ED =s > 1=2 (3)

Figs. 3 and 4 gives the Ds vs eD curves for the albumin–poly- saccharide systems at pH4 and 7.5, respectively, from which the interfacial elasticity ED can be extracted, and results on s, ED and their ratio are summarized for the various cases considered in Tables 1 and 2. Clearly, when attractive electrostatic interactions are suppressed (Fig. 4, and Table 1), the surface tension is either unaffected or increased by the presence of the polysaccharide, and the elasticity either decreased or increased, as in the case of guar, which however also experiences increases in the surface tension. As a result, the Gibbs ratio against disproportionation has values in between 0.75 and 1.6, which imply moderate, yet favorable stability. When the pH is, however, decreased to 4 (Fig. 3, and Table 2), and the electrostatic attractive interactions are induced in the case of carrageenan, the ratios reaches a value of 2.3, inferring increased stability. Fig. 5 and Table 2 also compare the dependence of elasticity of albumin-carrageenan as a function of pH by further
decreasing the pH to 3 and thus enhancing electrostatic attraction. A remarkable increase in ED is observed (190 mN/m), together with a sharp decrease of the surface tension (26 mN/m) leading to a Gibb’s ratio as high as 7.3. These results suggest that coacervate- stabilized foam interfaces should be very stable against Oswald ripening, as a result of cross-linked-like interfaces (Ruı´z-Henes-
trosa, Sa´ nchez, & Patino, 2008). A similar approach has been used recently to assess the stability of oil–water interfaces stabilized by

and Ed considerably deviate from a linear behavior with dilatation of the bubble droplet. This effect, which is similar to that observed by Romoscanu and Mezzenga (2005) for cross-linked protein mono- layer, can be attributed to the presence of strongly buried and interacting interfaces, as expected in protein–polysaccharide mixtures.
Oscillatory interfacial rheometry provided additional informa- tion on the strength of the interfaces in the systems considered.
Fig. 6 illustrates the frequency sweep for the samples containing
1.5% of albumin and 0.15% of carrageenan at pH 4 and 7.5. Both scans show that the interface is viscoelastic, with G0 larger than G00 by about one order of magnitude: this is consistent with an inter- facial rubbery behavior; nonetheless, in the case of pH4, both G0 and G00 are increased compared to the pH7 case, as a result of increased physical interactions between the protein and the carrageenan. In particular Fig. 6 shows that the increase in the gap between G0 and G00 appears when carrageenan is added to the system, reinforcing the statement that the interactions between the polysaccharide and the protein increase the interfacial rigidity.
It is interesting to study how the interfacial behavior evolves when the interface is subjected to the following deformation protocol (i): first a constant deformation of 10%, well beyond the linear viscoelastic region is applied for 10 min and then (ii) a constant deformation of 0.3% in the linear viscoelastic region is maintained for 1 h (Fig. 7).
When a deformation above the viscoelastic region is applied (g ¼ 10%) a decrease of both G0 and G00 occurs in each individual samples, possibly due to perturbations on the optimal packing of the various macromolecules at the interface. When the large deformation is released, however, and a lower deformation applied (g ¼ 0.3%) both storage and loss moduli recover back the original value, in agreement with recently reported results (Krishnaswamy, Majumdar, & Sood, 2007). Interestingly, however, at pH 4 the system containing carrageenan increase both G0 and G00 to values beyond their pristine values. A tentative explanation for this phenomenon is that the two-step creep experiment favors an improved molecular packing of the coacervate at the interface,

Kết quả (Việt) 1:

Hình 8. Bọt ổn định nghiên cứu so với thời gian cho giải pháp khác nhau Albumin tạo/polysaccharides pHs 7,5, 4 và 3.



ds
ED ¼ d ln A


(1)

một cross-linked protein monolayer (Romoscanu & Mezzenga, 2005 và Romoscanu & Mezzenga, 2006).
như có thể được quan sát bởi tất cả các thí nghiệm kiểm tra oscillatory, cả hai Ds

s ở đâu sức căng bề mặt và A khu vực ngay lập tức của inter-
khuôn mặt. Do đó, trong một thử nghiệm mở rộng khối lượng, độ đàn hồi interfacial có thể được tách ra bởi độ dốc của sự gia tăng của sức căng bề mặt so với biến dạng eD với

eD ¼ ln ðA = AoÞ (2)

giá trị interfacial đàn hồi có thể được sử dụng để dự đoán sự ổn định của giao diện với Ostwald chín bằng cách sử dụng các tiêu chí Gibbs, mà tiểu bang giao diện là ổn định khi (Lucassen - Reynders, 1981, chaps. 5-6).

ED = s > 1 = 2 (3)

Figs. 3 và 4 cho Ds vs eD đường cong cho hệ thống Albumin tạo-poly-saccharide tại pH4 và 7,5, tương ứng, từ đó tính đàn hồi interfacial ED có thể được chiết xuất, và kết quả trên s, ED và tỷ lệ của họ được tóm tắt cho các trường hợp khác nhau được xem xét trong bảng 1 và 2. Rõ ràng, khi hấp dẫn tương tác điện đang bị đàn áp (hình 4, và bảng 1), sức căng bề mặt là không bị ảnh hưởng hoặc tăng bởi sự hiện diện của polysacarit, và tính đàn hồi hoặc giảm hoặc tăng lên, như trong trường hợp của guar, Tuy nhiên cũng kinh nghiệm tăng sức căng bề mặt. Kết quả là, tỷ lệ Gibbs chống lại disproportionation có giá trị ở giữa 0,75 và 1.6, ngụ ý vừa phải, thuận lợi được ổn định. Khi độ pH là, Tuy nhiên, giảm xuống 4 (hình 3, và bảng 2), và sự tương tác hấp dẫn điện đang gây ra trong trường hợp của carrageenan, đạt tỷ lệ một giá trị của 2.3, suy luận tăng ổn định. Hình 5 và bảng 2 cũng so sánh sự phụ thuộc của độ đàn hồi của Albumin tạo-carrageenan là một chức năng của pH bởi tiếp tục
giảm độ pH 3 và do đó nâng cao thu hút tĩnh điện. Một sự gia tăng đáng kể trong ED là quan sát (190 mN/m), cùng với một giảm sắc nét của sức căng bề mặt (26 mN/m) dẫn đến Gibb một tỷ lệ cao như 7.3. Những kết quả này gợi ý rằng coacervate-ổn định bọt giao diện nên rất ổn định chống lại Oswald chín, là kết quả của cross linked giống như giao diện (Ruı´z - Henes-
trosa, Sa´ nchez, & Patiño, 2008). Một cách tiếp cận tương tự đã được sử dụng gần đây để đánh giá sự ổn định của giao diện dầu-nước ổn định bởi

và Ed đáng kể đi chệch khỏi một hành vi tuyến tính với Nong bong bóng giọt. Hiệu ứng này, mà là tương tự như quan sát bởi Romoscanu và Mezzenga (2005) cho cross-linked protein mono-lớp, có thể được quy cho sự hiện diện của mạnh mẽ được chôn cất và tương tác giao diện, như mong đợi trong hỗn hợp protein-polysacarit.
Oscillatory interfacial rheometry cung cấp bổ sung informa tion trên sức mạnh các giao diện trong các hệ thống được coi là.
6 hình minh hoạ góc tần số containing
1.5% mẫu của albumin và 0,15% carrageenan ở pH 4 và 7,5. Cả hai quét Hiển thị giao diện là viscoelastic, với G0 lớn hơn G00 bởi khoảng một đơn đặt hàng của các cường độ: điều này là phù hợp với một hành vi cao su inter mặt; Tuy nhiên, trong trường hợp của pH4, G0 và G00 được tăng lên so với trường hợp pH7, là kết quả của tăng vật lý tương tác giữa các protein và carrageenan. Trong cụ thể hình. 6 cho thấy rằng sự gia tăng khoảng cách giữa G0 và G00 xuất hiện khi carrageenan sẽ được thêm vào hệ thống, củng cố các tuyên bố rằng sự tương tác giữa polysacarit và protein tăng độ cứng interfacial.
nó là thú vị để nghiên cứu làm thế nào hành vi interfacial tiến hóa khi giao diện undergoes đối với giao thức biến dạng sau (i): Vòng một sự biến dạng liên tục của 10%, cũng vượt ra ngoài vùng viscoelastic tuyến tính được áp dụng cho 10 phút và sau đó vùng (ii) một sự biến dạng liên tục của 0,3% trong viscoelastic tuyến tính được duy trì cho 1 h (hình 7).
khi một biến dạng ở trên vùng viscoelastic được áp dụng (g ¼ 10%) giảm G0 và G00 xảy ra trong mỗi mẫu cá nhân, có thể do nhiễu loạn trên bao bì tối ưu của các đại phân tử khác nhau tại giao diện. Khi biến dạng lớn được phát hành, Tuy nhiên, và một thấp biến dạng áp dụng (g ¼ 0.3%) cả hai lưu trữ và mất moduli phục hồi trở lại giá trị ban đầu, trong thỏa thuận với mới báo cáo kết quả (duy đông, Majumdar, & Sood, 2007). Điều thú vị, Tuy nhiên, ở pH 4 carrageenan chứa hệ thống tăng G0 và G00 các giá trị vượt quá giá trị nguyên sơ của họ. Một lời giải thích dự kiến cho hiện tượng này là hai bước leo thử nghiệm ủng hộ một đóng gói phân tử cải tiến coacervate giao diện,

Kết quả (Việt) 2:

Vả. 8. Ổn định bọt nghiên cứu so với thời gian khác nhau cho các giải pháp albumin / polysaccharides ở pH 7,5, 4 và 3. ds ED ¼ d ln A (1) một lớp đơn protein liên kết ngang (Romoscanu & Mezzenga, 2005 và Romoscanu & Mezzenga, 2006). như có thể được quan sát bởi tất cả các thí nghiệm kiểm tra dao động, cả hai Ds đó s là sức căng bề mặt và một khu vực ngay lập tức liên khuôn mặt. Như vậy, trong một thí nghiệm mở rộng khối lượng, độ co giãn bề có thể được chiết xuất bởi độ dốc của sự gia tăng sức căng bề mặt biến dạng so với Ed với Ed ¼ ln da = AoÞ (2) Giá trị độ đàn hồi bề có thể được sử dụng để dự đoán sự ổn định của giao diện chống lại Ostwald làm chín bằng cách sử dụng tiêu chí Gibbs, nói rằng giao diện ổn định khi (Lucassen-Reynders, 1981, chaps. 5-6). ED = s> 1 = 2 (3) Hình. 3 và 4 cung cấp cho các Ds vs đường cong Ed cho các hệ thống albumin-poly-saccharide tại PH4 và 7.5, tương ứng, từ đó tính đàn hồi ED bề có thể được chiết xuất, và kết quả trên s, ED và tỷ lệ của họ được tóm tắt cho các trường hợp khác nhau xem xét trong Bảng 1 và 2. Rõ ràng, khi tương tác tĩnh điện hấp dẫn đang bị đàn áp (Hình 4 và Bảng 1), sức căng bề mặt hoặc là không bị ảnh hưởng hoặc tăng sự hiện diện của các polysaccharide, và độ co giãn hoặc giảm hoặc tăng lên, như trong trường hợp guar, mà tuy nhiên cũng có kinh nghiệm tăng sức căng bề mặt. Kết quả là, tỷ lệ Gibbs chống lại disproportionation có giá trị ở giữa 0.75 và 1.6, trong đó bao hàm sự ổn định vừa phải, chưa thuận lợi. Khi độ pH, tuy nhiên, giảm xuống 4 (Hình 3 và Bảng 2), và sự tương tác hấp dẫn tĩnh điện gây ra trong trường hợp của carrageenan, tỷ lệ đạt đến một giá trị của 2,3, suy luận tăng ổn định. Vả. 5 và Bảng 2 cũng so sánh sự phụ thuộc của độ đàn hồi của albumin-carrageenan là một chức năng của pH bằng cách tiếp tục giảm độ pH 3 và do đó nâng cao thu hút tĩnh điện. Một sự gia tăng đáng kể trong ED được quan sát (190 mN / m), cùng với sự sụt giảm mạnh của sức căng bề mặt (26 mN / m) dẫn đến tỷ lệ của Gibb cao như 7.3. Những kết quả này cho thấy rằng giao diện bọt coacervate ổn định nên rất ổn định đối với Oswald chín, như một kết quả của các giao diện liên kết ngang như (Ruı'z-Henes- Trosa, nchez Sa ', và Patino, 2008). Một cách tiếp cận tương tự đã được sử dụng gần đây để đánh giá sự ổn định của giao diện dầu nước ổn định bằng và Ed đi chệch đáng kể từ một hành vi tuyến tính giãn nở của giọt bong bóng. Hiệu ứng này, đó là tương tự như quan sát của Romoscanu và Mezzenga (2005) cho đơn lớp protein liên kết ngang, có thể là do sự hiện diện của chôn mạnh mẽ và tương tác giao diện, như mong đợi trong hỗn hợp protein polysaccharide. dao động rheometry bề cung cấp thêm thông tin trong báo trên sức mạnh của giao diện trong hệ thống xem xét. hình. 6 minh họa quét tần số đối với các mẫu có chứa 1,5% albumin và 0,15% của carrageenan ở pH 4 và 7.5. Cả hai quét cho thấy giao diện là đàn hồi nhớt, với G0 lớn hơn G00 khoảng một thứ tự cường độ: điều này là phù hợp với một hành vi cao su liên khuôn mặt; tuy nhiên, trong trường hợp của PH4, cả hai G0 và G00 được tăng lên so với trường hợp PH7, như là kết quả của việc gia tăng sự tương tác vật lý giữa các protein và carrageenan. Đặc biệt hình. 6 cho thấy sự gia tăng khoảng cách giữa G0 và G00 xuất hiện khi carrageenan được thêm vào hệ thống, củng cố các tuyên bố rằng sự tương tác giữa các polysaccharide và protein làm tăng độ cứng bề. Nó là thú vị để nghiên cứu hành vi tiến hóa bề khi giao diện được đối tượng của các giao thức biến dạng sau đây: (i): đầu tiên là biến dạng liên tục của 10%, vượt xa khu vực đàn hồi nhớt tuyến tính được áp dụng trong 10 phút và sau đó (ii) một biến dạng không đổi là 0,3% ở khu vực đàn hồi nhớt tuyến tính được duy trì cho 1 giờ (Hình 7). Khi một biến dạng trên khu vực viscoelastic được áp dụng (g ¼ 10%) giảm cả G0 và G00 xảy ra trong mỗi cá nhân mẫu, có thể do nhiễu loạn trên bao bì tối ưu của các đại phân tử khác nhau ở giao diện. Khi biến dạng lớn được phát hành, tuy nhiên, và một biến dạng thấp hơn áp dụng (g ¼ 0,3%) cả hai lưu trữ và môđun mất phục hồi trở lại giá trị ban đầu, phù hợp với thời gian gần đây báo cáo kết quả (Krishnaswamy, Majumdar, & Sood, 2007). Điều thú vị, tuy nhiên, ở pH 4 hệ thống chứa carrageenan tăng cả G0 và G00 để giá trị vượt quá giá trị nguyên sơ của họ. Một lời giải thích cho hiện tượng này dự kiến là cuộc thí nghiệm leo hai bước ủng hộ một phân tử đóng gói cải tiến của coacervate tại giao diện,