Pressure effects on protein structu

Pressure effects on protein structure and stability
Protein–protein interactions are important in
various biological systems including multimeric enzymes, ribosomes, cytosk eleton proteins and
proteins that act in signal transduction path ways; such interactions are thought to be sensitive to
increasing pressure. Hydrostatic pressure causes the dissociation of numerous multimeric proteins
because the processes are typically accompanied by negative volume changes 55–58 . The negative volue changes are caused by solvation of the charged
groups that form salt bridges, or by the exposure of nonpolar groups to the solvent. For example,
dissociation of ribosome subunits is significantly facilitated in vitro by increasing pressure,
accompanied by a large negative volume change of
–242 ml mol1 (Ref. 59). This might indicate that the limit of pressure for protein synthesis is dependent on the volume change for dissociation of ribosomes,
there by affecting the limit of pressur e for cell growth

Kết quả (Việt) 1:

Áp suất tác dụng trên cấu trúc protein và ổn địnhProtein-protein tương tác rất quan trọng trongHệ thống sinh học khác nhau, bao gồm multimeric enzym, ribosom, cytosk eleton protein vàprotein mà hành động theo những cách đường dẫn truyền tín hiệu; tương tác như vậy được cho là nhạy cảm vớităng áp lực. Áp lực thủy tĩnh gây phân ly nhiều multimeric proteinbởi vì các quy trình thông thường có kèm theo khối lượng tiêu cực thay đổi 55-58. Thay đổi tiêu cực volue do solvation của các tínhCác nhóm hình thành cầu muối, hoặc do tiếp xúc của các nhóm không phân cực với dung môi. Ví dụ:phân ly của ribosome subunits là đáng kể tạo điều kiện trong ống nghiệm bằng cách tăng áp lực,đi kèm với một sự thay đổi khối lượng tiêu cực lớn-242 ml mol1 (Ref. 59). Điều này có thể chỉ ra rằng giới hạn của áp lực cho sự tổng hợp protein là phụ thuộc vào sự thay đổi khối lượng cho phân ly của ribosom,có bằng ảnh hưởng đến giới hạn của pressur e cho tăng trưởng tế bào

Kết quả (Việt) 2:

Hiệu ứng áp lực về cấu trúc protein và ổn định
protein-protein tương tác rất quan trọng trong
hệ thống sinh học khác nhau bao gồm các enzyme multimeric, ribosome, protein cytosk eleton và
protein mà hành động theo cách con đường truyền tín hiệu; tương tác như vậy được cho là nhạy cảm với
áp lực ngày càng tăng. Áp lực thủy tĩnh gây ra sự phân ly của nhiều protein multimeric
vì các quy trình thường được đi kèm với khối lượng tiêu cực thay đổi 55-58. Những thay đổi volue tiêu cực gây ra bởi solvation của tính
nhóm tạo thành cầu muối, hoặc do tiếp xúc với các nhóm không phân cực với dung môi. Ví dụ,
phân ly của tiểu đơn vị ribosome là điều kiện thuận lợi đáng kể trong ống nghiệm bằng áp lực ngày càng tăng,
đi kèm với một sự thay đổi khối lượng tiêu cực lớn
-242 ml mol1 (Ref. 59). Điều này có thể cho thấy rằng giới hạn áp lực cho sự tổng hợp protein phụ thuộc vào sự thay đổi khối lượng để phân ly của ribosome,
có ảnh hưởng bởi giới hạn của pressur e cho sự tăng trưởng tế bào