468 Chapter 15 Enzyme RegulationThe

468 Chapter 15 Enzyme Regulation
The myoglobin polypeptide chain and the - and -chains of hemoglobin are com-
posed of 8 -helical segments denoted by the letters A through H. The short, un-
ordered regions that connect the helices are named for the segments they connect,
as in the AB region or the EF region. In an amino acid numbering system unique to
globin chains, successive residues in the helices are numbered, such as the histidine
at position 8 in the F helix, known as His F8.
The tetrameric nature of Hb is crucial to its biological function: When a molecule
of O2 binds to a heme in Hb, the heme Fe ion is drawn into the plane of the porphyrin ring.
This slight movement sets off a chain of conformational events that are transmitted to adja-
cent subunits, dramatically enhancing the affinity of their heme groups for O2. That is, the
binding of O2 to one heme of Hb makes it easier for the Hb molecule to bind ad-
ditional equivalents of O2. Hemoglobin is a marvelously constructed molecular ma-
chine. Let us dissect its mechanism, beginning with its monomeric counterpart, the
myoglobin molecule.
Myoglobin Is an Oxygen-Storage Protein
Myoglobin is the oxygen-storage protein of muscle. The muscles of diving mammals
such as seals and whales are especially rich in this protein, which serves as a store
for O2 during the animal’s prolonged periods underwater. Myoglobin is abundant
in skeletal and cardiac muscle of nondiving animals as well. Myoglobin is the cause
of the characteristic red color of muscle.
Venous
pO2
Myoglobin
0 20 40 60 80 100 120
Partial pressure of oxygen (pO2, torr)
100
80
60
40
20
Percent O2 saturation
Working
muscle
Resting
muscle
Hemoglobin
Arterial pO2
0
FIGURE 15.20 O2-binding curves for hemoglobin and
myoglobin.
Myoglobin (Mb)
Hemoglobin (Hb)
2
2 1
1
FIGURE 15.21 The myoglobin (pdb id  2MM1) and
hemoglobin (pdb id  2HHB) molecules.
Fe2+
–OOC
CH2
C
C
H3C
H
C
C C
C
COO–
H2C
CH2
C
CH3
C NH
HC
C N
C
C H2C C
C
C
HN C
C
C
C
N
C
H
HC
CH3 CH
CH2
CH3
C
C
H3C
H
C
C C
C
C
CH3
C N
HC
C N
C
C
C
C
N C
C
C
C
N
C
H
HC
CH3
CH3
CH2
H
–OOC
CH2
CH2
COO–
H2C
CH2
CH
CH2
H2C C
H
Protoporphyrin IX Heme
(Fe-protoporphyrin IX)
FIGURE 15.22 Heme is formed when protoporphyrin IX
binds Fe2.

Kết quả (Việt) 1:

468 chương 15 Enzyme quy địnhMyoglobin polypeptide chuỗi và- và - dây chuyền của hemoglobin là com -Đặt ra của 8 - phân đoạn xoắn ốc được ký hiệu bằng các chữ cái một H. thông qua Ngắn, un-Đặt hàng khu vực kết nối các helices được đặt tên cho các phân đoạn họ kết nối,như trong vùng AB hoặc vùng EF. Trong một acid amin hệ thống duy nhất cho đánh sốglobin chuỗi, các dư lượng liên tiếp trong các helices được đánh số, chẳng hạn như histidinetại vị trí 8 trong xoắn F, được gọi là của ông F8.Bản chất tetrameric của Hb là quan trọng đối với chức năng sinh học của nó: khi một phân tửcủa O2 binds để một heme ở Hb, heme Fe ion được rút ra vào mặt phẳng của vòng porphyrin.Này chuyển động nhẹ đặt ra một chuỗi sự kiện conformational được truyền đến adja-xu subunits, đáng kể tăng cường mối quan hệ của nhóm heme cho O2. Có nghĩa là, cácràng buộc O2 để một heme Hb làm cho nó dễ dàng hơn cho các phân tử Hb liên kết quảng cáo-ditional các tương đương của O2. Hemoglobin là một xây dựng tuyệt phân tử ma-Chine. Hãy cho chúng tôi phân tích cơ chế của nó, bắt đầu với các đối tác monomeric, cácmyoglobin phân tử.Myoglobin là một Protein oxy-lưu trữMyoglobin là protein oxy-lưu trữ của cơ bắp. Các cơ bắp của động vật có vú Lặnchẳng hạn như hải cẩu và cá voi đặc biệt là giàu protein này, mà phục vụ như một cửa hàngcho O2 trong thời gian dài của động vật dưới nước. Myoglobin là phong phútrong xương và tim cơ nondiving động vật là tốt. Myoglobin là nguyên nhâncủa màu đỏ đặc trưng của cơ bắp.Tĩnh mạchpO2Myoglobin0 20 40 60 80 100 120Áp suất thành phần của ôxy (pO2, torr)10080604020Phần trăm O2 bão hòaLàm việccơ bắpNghỉ ngơicơ bắpHemoglobinĐộng mạch pO20Đường cong hình 15,20 O2-ràng buộc cho hemoglobin vàmyoglobin.Myoglobin (Mb)Hemoglobin (Hb)22 11Con số 15.21 myoglobin (pdb id 2MM 1) và phân tử hemoglobin (pdb id 2HHB).Fe2 +-OOCCH2CCH3CHCB bCCOO-H2CCH2CCH3C NHHCC NCC H2C CCCHN CCCCNCHHCCH3 CHCH2CH3CCH3CHCB bCCCH3C NHCC NCCCCN CCCCNCHHCCH3CH3CH2H-OOCCH2CH2COO-H2CCH2CHCH2H2C CHProtoporphyrin IX Heme(Fe-protoporphyrin IX)Con số 15,22 Heme được hình thành khi protoporphyrin IXliên kết với Fe2.

Kết quả (Việt) 2:

468 Chương 15 Enzyme Quy
Chuỗi polypeptide myoglobin và -? Và -chains của hemoglobin được
so? Đặt ra của 8 đoạn -helical ký hiệu bằng các chữ cái từ A đến H. ngắn, un-
ra lệnh cho các khu vực mà kết nối xoắn được đặt tên cho các phân đoạn họ kết nối,
như trong khu vực AB hoặc các khu vực EF. Trong một hệ thống đánh số axit amin duy nhất để
globin dây chuyền, dư lượng tiếp trong xoắn được đánh số, chẳng hạn như histidine
ở vị trí 8 trong F xoắn, được biết đến như F8 của ông.
Bản chất tetrameric của Hb là rất quan trọng cho chức năng sinh học của nó: Khi một phân tử
của O2 gắn với một heme trong Hb, các heme Fe ion được hút vào chiếc máy bay của vòng porphyrin.
chuyển động nhẹ này đặt ra một chuỗi các sự kiện cấu hình không được truyền tới adja-
tiểu đơn vị phần trăm, tăng cường đáng kể các mối quan hệ của họ heme nhóm cho O2. Đó là, các
ràng buộc của O2 để một heme của Hb làm cho nó dễ dàng hơn cho các phân tử Hb để ràng buộc quảng cáo-
tương đương ditional của O2. Hemoglobin là một phân tử kỳ diệu ma- xây dựng
chine. Chúng ta hãy cùng mổ cơ chế của nó, bắt đầu với người đồng monomeric của nó, là
phân tử myoglobin.
Myoglobin là một protein Oxygen-Kho
Myoglobin là protein oxy lưu trữ của cơ bắp. Các bắp thịt của động vật có vú lặn
như hải cẩu và cá voi rất giàu protein này, phục vụ như là một cửa hàng
cho O2 trong thời gian kéo dài của động vật dưới nước. Myoglobin là dồi dào
trong cơ xương và tim của động vật nondiving là tốt. Myoglobin là nguyên nhân
của các màu đỏ đặc trưng của cơ bắp.
Tĩnh
PO2
myoglobin
0 20 40 60 80 100 120
áp lực một phần của oxy (PO2, torr)
100
80
60
40
20
Phần trăm O2 bão hòa
làm việc
cơ bắp
nghỉ ngơi
cơ
Hemoglobin
Arterial PO2
0
Hình 15.20 O2 -binding đường cong cho hemoglobin và
myoglobin.
Myoglobin (Mb)
Hemoglobin
(Hb)? 2? 2? 1? 1 Hình 15.21 Các myoglobin (id pdb 2MM1?) và hemoglobin (id pdb 2HHB?) phân tử. Fe2 + -OOC CH2 C C H3C H C CC C COO- H2C CH2 C CH3 C NH HC CN C C H2C C C C HN C C C C N C H HC CH3 CH CH2 CH3 C C H3C H C CC C C CH3 CN HC CN C C C C NC C C C N C H HC CH3 CH3 CH2 H -OOC CH2 CH2 COO- H2C CH2 CH CH2 H2C C H Protoporphyrin IX Heme (Fe-protoporphyrin IX) Hình 15.22 Heme được hình thành khi protoporphyrin IX gắn Fe2 ?.