© Christie’s Images/CORBIS15 Enzyme

© Christie’s Images/CORBIS
15 Enzyme Regulation
15.1 What Factors Influence Enzymatic Activity?
The activity displayed by enzymes is affected by a variety of factors, some of which are
essential to the harmony of metabolism. Two of the more obvious ways to regulate the
amount of activity at a given time are (1) to increase or decrease the number of en-
zyme molecules and (2) to increase or decrease the activity of each enzyme molecule.
Although these ways are obvious, the cellular mechanisms that underlie them are
complex and varied, as we shall see. A general overview of factors influencing enzyme
activity includes the following considerations.
The Availability of Substrates and Cofactors Usually Determines How
Fast the Reaction Goes
The availability of substrates and cofactors typically determines the enzymatic reac-
tion rate. In general, enzymes have evolved such that their K m values approximate
the prevailing in vivo concentration of their substrates. (It is also true that the con-
centration of some enzymes in cells is within an order of magnitude or so of the
concentrations of their substrates.)
As Product Accumulates, the Apparent Rate of the Enzymatic Reaction
Will Decrease
The enzymatic rate, v  d[P]/dt, “slows down” as product accumulates and equilib-
rium is approached. The apparent decrease in rate is due to the conversion of P to
S by the reverse reaction as [P] rises. Once [P]/[S]  Keq, no further reaction is ap-
parent. Keq defines thermodynamic equilibrium. Enzymes have no influence on the
thermodynamics of a reaction. Also, product inhibition can be a kinetically valid
phenomenon: Some enzymes are actually inhibited by the products of their action.
Genetic Regulation of Enzyme Synthesis and Decay Determines
the Amount of Enzyme Present at Any Moment
The amounts of enzyme synthesized by a cell are determined by transcription reg-
ulation (see Chapter 29). If the gene encoding a particular enzyme protein is
turned on or off, changes in the amount of enzyme activity soon follow. Induction,
which is the activation of enzyme synthesis, and repression, which is the shutdown
Metabolic regulation is achieved through an
exquisitely balanced interplay among enzymes and
small molecules.
Allostery is a key chemical process that makes
possible intracellular and intercellular
regulation: “…the molecular interactions
which ensure the transmission and
interpretation of (regulatory) signals rest
upon (allosteric) proteins endowed with
discriminatory stereospecific recognition
properties.”
Jacques Monod
Chance and Necessity
KEY QUESTIONS
15.1 What Factors Influence Enzymatic Activity?
15.2 What Are the General Features of Allosteric
Regulation?
15.3 Can Allosteric Regulation Be Explained by
Conformational Changes in Proteins?
15.4 What Kinds of Covalent Modification
Regulate the Activity of Enzymes?
15.5 Is the Activity of Some Enzymes Controlled
by Both Allosteric Regulation and Covalent
Modification?
Special Focus: Is There an Example in Nature
That Exemplifies the Relationship Between
Quaternary Structure and the Emergence of
Allosteric Properties? Hemoglobin and
Myoglobin—Paradigms of Protein Structure
and Function
ESSENTIAL QUESTIONS
Enzymes catalyze essentially all of the thousands of metabolic reactions taking place
in cells. Many of these reactions are at cross-purposes: Some enzymes catalyze the
breakdown of substances, whereas others catalyze synthesis of the same substances;
many metabolic intermediates have more than one fate; and energy is released in
some reactions and consumed in others. At key positions within the metabolic path-
ways, regulatory enzymes sense the momentary needs of the cell and adjust their
catalytic activity accordingly. Regulation of these enzymes ensures the harmonious
integration of the diverse and often divergent reactions of metabolism.
What are the properties of regulatory enzymes? How do regulatory enzymes
sense the momentary needs of cells? What molecular mechanisms are used to
regulate enzyme activity?
Create your own study path for
this chapter with tutorials, simulations, animations,
and Active Figures at www.cengage.com/login.

Kết quả (Việt) 1:

© Christie hình ảnh/CORBIS15 enzyme quy định15.1 yếu tố ảnh hưởng hoạt động enzyme?Các hoạt động được hiển thị bởi enzyme bị ảnh hưởng bởi nhiều yếu tố, một số trong đóđiều cần thiết để sự hài hòa của sự trao đổi chất. Hai trong số những cách rõ ràng hơn để điều chỉnh cácsố lượng các hoạt động tại một thời điểm nhất định là (1) để tăng hoặc giảm số lượng en-phân tử zyme và (2) để tăng hoặc giảm các hoạt động của mỗi phân tử enzym.Mặc dù những cách này là hiển nhiên, các cơ chế di động làm cơ sở cho họ.phức tạp và đa dạng, như chúng ta sẽ thấy. Một tổng quan chung về các yếu tố ảnh hưởng đến enzymehoạt động bao gồm những cân nhắc sau đây.Sự sẵn có của chất nền và Cofactors thường xác định như thế nàoNhanh chóng phản ứng điSự sẵn có của chất nền và cofactors thường xác định enzym reac-tion tỷ lệ. Nói chung, enzyme đã tiến hóa như vậy mà giá trị m K của họ gần đúngtập trung tại vivo hiện hành của chất nền của họ. (Đó là cũng đúng là con -centration một số men trong tế bào là trong vòng một thứ tự cường độ, hay như vậy của cácnồng độ của chất nền của họ.)Khi sản phẩm tích lũy, mức rõ ràng của phản ứng enzymSẽ giảmTỷ lệ enzym, v d [P] / dt, "chậm" như sản phẩm tích tụ và equilib -rium tiếp cận. Việc giảm tỷ lệ rõ ràng là do việc chuyển đổi của P đểS bởi phản ứng ngược như [P] tăng lên. Một lần [P] / [S] Keq, không có phản ứng thêm là ap -phụ huynh. Keq xác định trạng thái cân bằng nhiệt. Enzym có không có ảnh hưởng trên cácnhiệt động lực học của một phản ứng. Ngoài ra, sự ức chế sản phẩm có thể có một giá trị kineticallyhiện tượng: một số enzyme thực sự ức chế bởi các sản phẩm của hành động của họ.Các quy định di truyền của Enzyme tổng hợp và phân rã xác định số lượng Enzyme hiện tại bất cứ lúc nàoSố lượng các men tiêu hóa tổng hợp bởi một tế bào được xác định bởi phiên mã reg-ulation (xem chương 29). Nếu gen mã hóa protein cụ thể enzym làbật hoặc tắt, thay đổi số lượng hoạt động của enzyme sớm làm theo. Cảm ứng,đó là kích hoạt của tổng hợp enzym, và đàn áp, mà là tắtTrao đổi chất quy định đạt được thông qua mộtexquisitely cân bằng hổ tương tác dụng trong số enzyme vàphân tử nhỏ.Allostery là một quá trình hóa học quan trọng mà làm chotốt nội bào và intercellularquy định: ".. .những tương tác phân tửmà đảm bảo việc truyền tải vàgiải thích của còn lại tín hiệu (Pháp lý) Khi protein (allosteric) ưu đãi vớiphân biệt đối xử stereospecific công nhậnbất động sản."Jacques Monod Có thể có và sự cần thiếtCÂU HỎI THEN CHỐT15.1 yếu tố ảnh hưởng hoạt động enzyme?15.2 các tính năng chung của Allosteric là gìQuy định?15.3 có thể Allosteric quy định được giải thích bởiThay đổi conformational trong protein?15.4 những loại sửa đổi cộng hoá trịĐiều chỉnh hoạt động của các enzym?15.5 là hoạt động trong một số enzyme kiểm soátby Both Allosteric Regulation and CovalentModification?Special Focus: Is There an Example in NatureThat Exemplifies the Relationship BetweenQuaternary Structure and the Emergence ofAllosteric Properties? Hemoglobin andMyoglobin—Paradigms of Protein Structureand FunctionESSENTIAL QUESTIONSEnzymes catalyze essentially all of the thousands of metabolic reactions taking placein cells. Many of these reactions are at cross-purposes: Some enzymes catalyze thebreakdown of substances, whereas others catalyze synthesis of the same substances;many metabolic intermediates have more than one fate; and energy is released insome reactions and consumed in others. At key positions within the metabolic path-ways, regulatory enzymes sense the momentary needs of the cell and adjust theircatalytic activity accordingly. Regulation of these enzymes ensures the harmoniousintegration of the diverse and often divergent reactions of metabolism.What are the properties of regulatory enzymes? How do regulatory enzymessense the momentary needs of cells? What molecular mechanisms are used toregulate enzyme activity?Create your own study path forthis chapter with tutorials, simulations, animations,and Active Figures at www.cengage.com/login.