Changes of trypsin inhibitor (TI) a

Changes of trypsin inhibitor (TI) and trypsin-like protease activities of rice (Oryza sativa L.) coleoptiles grown under
air or submergence conditions were investigated. Activity staining of TIs on a 15% SDS-PAGE gel showed that there
were two TI bands (33.6 and 21.4 kDa) in Tainung 67 (TNG.67, a Japonica cultivar) and three bands (33.6, 21.4 and
12.8 kDa) in Taichung Native 1 (TN. 1, an Indica cultivar). Each TNG.67 or TN. 1 TI that was eluted from SDS-PAGE
gels could inhibit trypsin-like proteinase activity in coleoptile crude extract. In air-grown coleoptiles, TI activity determined
by the inhibition of trypsin-catalyzed casein or N*-benzoyl-L-arginine-4-nitroanilide (Bz-L-Arg-4-NA)
hydrolysis decreased 6 days after imbibition; and strength of TI bands on SDS-PAGE gels also decreased 7 days after
imbibition. In contrast, proteinase activity determined by casein hydrolysis and trypsin-like protease activity determined
by Bz-L-Arg-4-NA hydrolysis both reached maxima 6 days after imbibition in air-grown coleoptiles. Soluble protein
contents in air-grown coleoptiles decreased but free amino acid contents increased 7 days after imbibition. When
seedlings at 3 days after imbibition were exposed to submergence for 2 days, TI activity and strength of TI bands
decreased. Soluble protein contents in submergence-grown coleoptiles also decreased but free amino acid contents
increased. These submergence effects were inhibited by 10e6 M ABA.

Kết quả (Việt) 1:

Các thay đổi của chất ức chế trypsin (TI) và hoạt động giống như trypsin protease của gạo (Oryza sativa L.) coleoptiles phát triển dướiđiều kiện hòa không khí hay submergence được điều tra. Hoạt động nhuộm của TIs trên một gel dùng mũi SDS-trang 15% đã chỉ ra rằng cóđã là hai ban nhạc TI (33,6 và 21.4 kDa) trong Tainung 67 (TNG.67, một giống cây trồng Japonica) và ba dải (33,6, 21,4 và12.8 kDa) ở Taichung bản xứ 1 (TN. 1, một giống cây trồng Indica). Mỗi TNG.67 hoặc TN. 1 TI được eluted từ dùng mũi SDS-tranggel có thể ức chế hoạt động giống như trypsin proteinase trong coleoptile chiết xuất dầu thô. Trong phát triển máy coleoptiles, TI hoạt động xác địnhbằng cách ức chế của trypsin xúc tác casein hoặc N*-benzoyl-L-arginine-4-nitroanilide (Bz-L-Arg-4-NA)thủy phân giảm 6 ngày sau khi imbibition; và sức mạnh của TI ban nhạc trên dùng mũi SDS-trang gel cũng giảm 7 ngày sau khiimbibition. Độ tương phản, proteinase hoạt động được xác định bởi casein thủy phân và hoạt động giống như trypsin protease xác địnhBz-L-Arg-4-NA thủy phân cả hai đến maxima 6 ngày sau khi imbibition trong máy phát triển coleoptiles. Protein hòa tannội dung trong máy phát triển coleoptiles giảm nhưng nội dung miễn phí amino axit tăng thời hạn 7 ngày sau khi imbibition. Khicây giống lúc 3 ngày sau khi imbibition đã tiếp xúc với submergence cho 2 ngày, TI hoạt động và sức mạnh của ban nhạc TIgiảm. Protein hòa tan nội dung trong phát triển submergence coleoptiles cũng giảm nhưng nội dung miễn phí amino axittăng lên. Những tác dụng submergence ức chế bởi 10e6 M ABA.