In 1948, de Duve returned to Louvai

In 1948, de Duve returned to Louvain, where he intended to pursue his interest in carbohydrate metabolism and the action of insulin. With a newly assembled group of young collaborators, de Duve decided to characterize the hexose phosphatase, which—following the action of phosphorylase on glycogen—was responsible for the unique property of the liver to release glucose into the blood. The researchers identified a liver phosphatase specific for glucose-6-phosphate and correctly concluded that it was responsible for that effect. Their subsequent attempts to purify that enzyme set them on the track to the discovery of lysosomes.

De Duve and his group observed that an acidic pH caused an irreversible precipitation of the glucose-6-phosphatase, which led de Duve to infer that the enzyme could be associated with agglutinated cytoplasmic membranes. Hence, the group decided to follow the distribution of the enzyme in the various cell fractions that could be obtained from liver homogenates by a procedure developed by Claude, which used mild homogenization conditions and was designed to preserve the integrity of subcellular organelles.

It was most fortunate that in the course of these experiments, in addition to following the distribution of glucose-6-phosphatase—which was found to be primarily in the small granule fraction called “microsomes” by Claude—de Duve’s group also followed, as a control, the distribution and activity in the subcellular fractions of acid phosphatase, an enzyme with an optimum pH of 5 and a very broad substrate specificity, which is found in almost all tissues. Because this enzyme was soluble when homogenates were prepared in a Waring blender, the researchers expected to find it in the final supernatant obtained by Claude’s procedure. However, the activity was found to be present to various extents in all of the fractions and, in particular, in the large granule fraction known to contain the mitochondria. This finding was puzzling, as were also the facts that the sum of the activities in all of the fractions was much greater than the activity in the whole homogenate, whose activity was much lower than when the Waring blender was used for the homogenization. These intriguing observations were obtained in December 1949 just before a weekend, and could have discouraged de Duve’s group from further studies on acid phosphatase, an enzyme that, after all, was not of major interest to them and had been chosen as a control. It seems serendipitous that they nevertheless decided to store the samples in the refrigerator and reassay them at a later time. The results obtained five days later came to steer the researchers onto a new path that led them to their discovery, first of the lysosome and later the peroxisome.

De Duve and his group found that, with the exception of the activity in the final supernatant, acid phosphatase activities had risen proportionately in all of the fractions, as well as in the unprocessed homogenate, whose activity now corresponded to the sum of the activities in all of the fractions. They soon showed that the effect of “ageing” the fractions in the refrigerator could be recreated by treatments that disrupt membranes, such as blender homogenization or repeated cycles of freeze-thawing. On this basis, de Duve insightfully concluded that the “latent enzyme” was sequestered within “membrane sacs” that made it inaccessible to the substrates.

The studies on acid phosphatase prompted de Duve’s group to develop a procedure that separated from the fraction rich in mitochondria a “light mitochondrial fraction” or L fraction, which contained most of the acid phosphatase but very little cytochrome oxidase activity. What de Duve’s laboratory, in fact, accomplished was the purification of a new organelle solely on the basis of analytical biochemical procedures, guided by measurements of specific enzymatic activities, which are now regarded as “marker enzymes.” The finding that four other acid hydrolases—β-glucuronidase, cathepsin D, ribonuclease, and DNAse—displayed latency and were also enriched in the L fraction led de Duve to formulate the “lysosome” concept: that is, a membrane-bounded organelle that contains acid hydrolases with various specificities and whose main function is the intracellular digestion of macromolecules. Later, as progress was being made in elucidating the broad function of lysosomes, De Duve also coined the terms “endocytosis,” “phagocytosis,” and “autophagy” to designate pathways that bring substrates for digestion in lysosomes and, today, are active fields of research in cell biology.

Remarkably, de Duve arrived at the lysosome concept without resorting to any microscopic examination of his samples. In fact, there was no microscope in his laboratory and he entitled his Nobel lecture “Exploring Cells with a Centrifuge.” The lysosome obtained a morphological identity in 1955 as a result of a brief collaboration with Alex Novikoff, a visiting scientist from the Albert Einstein College of Medicine in New York, who had expertise in electron microscopy. Novikoff’s micrographs showed that the “light mitochondrial” fraction contained membrane bounded “dense bodies” similar to those present in the peri-canalicular region of hepatocytes.

The discovery of the lysosome inaugurated a new era in cellular physiology and pathophysiology, which was followed by the identification, first in Louvain and then throughout the world, of more than 40 lysosomal storage diseases resulting from mutations in genes for specific hydrolases.

The first inkling that, in addition to lysosomes, the light mitochondrial fraction also harbored an as yet unknown organelle, was the finding that urate oxidase—an enzyme that is not an acid hydrolase and does not show latency—had a similar distribution in subcellular fractions as acid phosphatase. By 1960, de Duve had found that this was also true for catalase and for D-amino acid oxidase, then thought to be mitochondrial enzymes. He later extended these findings to several other peroxide-producing oxidases with a sedimentation behavior similar to catalase, an enzyme that breaks down their product. De Duve had the insight that a functional linkage between these enzymes existed, which was made possible by their inclusion in the same particle. Thus, the concept of a peroxisome was being born, but it was not to be presented publicly until several years later, after de Duve had begun to split his time between Louvain and New York.

In 1962 de Duve accepted an attractive offer to create and direct a laboratory at The Rockefeller Institute in New York, while maintaining his laboratory in Louvain. He was able to transfer to his new laboratory the various technologies developed in Louvain by arranging for regular visits of his major Belgian associates to New York. In both laboratories, de Duve continued the characterization of the newly discovered oxidase-containing particles first identified in rat liver. Three years later, only after particles with a similar sedimentation behavior and biochemical properties were found in rat kidney and in the ciliated protozoan Tetrahymena pyriformis, did he announce, at a meeting of the American Society of Cell Biology, that he had discovered a new organelle, for which he proposed the name “peroxisome.”

Again in this case, electron microscopy showed that, morphologically, the new organelle corresponded to membrane-bounded particles of unknown function that had been recognized by microscopists to be present in almost all tissues and had been designated “microbodies.”

Subsequent studies from many laboratories, including those from de Duve’s and his former associates and students, showed that peroxisomes—first discovered in mammalian tissues, where they play important metabolic roles, including the β-oxidation of very long-chain fatty acids by a pathway different from that in mitochondria—are members of a large family of evolutionarily related organelles present in many different eukaryotic cell types and organisms, including plants, and protozoa, where they carry out distinct functions and have been given specific names, such as glyoxysomes and glycosomes. Thus, with his discovery of peroxisomes, de Duve once more laid the foundation for the growth of a new chapter in the burgeoning field of Cell Biology.

In 1974, soon after receiving the Nobel Prize, de Duve, inspired by his experience at The Rockefeller Institute, championed the creation in Brussels of a new multidisciplinary “International Institute of Cellular and Molecular Pathology,” with a translational mission, which he originally directed and at his 80th birthday was renamed the “de Duve Institute.”

De Duve left a major imprint in the biological sciences through the work he carried out on both sides of the Atlantic and through the many scientists who trained with him. He was a highly cultured person who spoke four languages fluently and wrote elegant prose in at least two of them. De Duve’s interests extended well beyond the areas of his scientific contributions, into the realms of philosophy, the theory of knowledge, the origin of life, and the evolution of the eukaryotic cell. He published extensively his thoughts on questions from almost all these fields, in lucid articles as well as in books. De Duve also wrote many engaging historical accounts of the major scientific discoveries made in his laboratories and in all of them he took great care to give credit to his younger associates and to point out their specific contributions.

Christian de Duve was a warm colleague and a fascinating conversationalist. Those of us who had the good fortune of knowing him personally will sorely miss him.

Kết quả (Việt) 1:

Năm 1948, de Duve về Louvain, nơi ông dự định theo đuổi lợi ích của mình trong trao đổi chất carbohydrate và hành động của insulin. Với một nhóm mới được lắp ráp các cộng tác viên trẻ, de Duve quyết định đặc trưng hexose phosphatase, mà-theo các hành động của phosphorylase trên glycogen — chịu trách nhiệm cho tài sản duy nhất của gan để phát hành đường vào máu. Các nhà nghiên cứu xác định cụ thể gan phosphatase glucose-6-phosphate và một cách chính xác kết luận rằng nó đã được chịu trách nhiệm cho có hiệu lực. Nỗ lực của họ tiếp theo để làm sạch enzym đó đặt chúng về ca khúc để phát hiện ra lysosome.De Duve và nhóm của ông quan sát thấy rằng một độ pH có tính axit gây ra một mưa không thể đảo ngược của đường-6-phosphatase, khiến de Duve để suy luận rằng enzym có thể được liên kết với màng tế bào chất agglutinated. Do đó, nhóm quyết định làm theo sự phân bố enzym trong các phần phân đoạn tế bào khác nhau có thể được lấy từ gan homogenates bởi một quy trình phát triển của Claude, sử dụng điều kiện nhẹ homogenization và được thiết kế để bảo vệ sự toàn vẹn của các bào quan.Nó đã đặt may mắn mà trong quá trình những thí nghiệm này, thêm vào sau sự phân bố của glucose-6-phosphatase-đó đã được tìm thấy chủ yếu trong các phần nhỏ hạt được gọi là "microsomes" của Claude-de Duve nhóm cũng là kết quả, là một điều khiển, phân phối và các hoạt động trong các phần phân đoạn của của axit phosphatase, một loại enzyme với một độ pH tối ưu của 5 và một đặc trưng bề mặt rất rộng , mà được tìm thấy ở hầu hết các mô. Bởi vì enzyme này được hòa tan trong khi homogenates đã được chuẩn bị trong một máy xay sinh tố Waring, các nhà nghiên cứu dự kiến sẽ tìm thấy nó trong supernatant cuối cùng do thủ tục của Claude. Tuy nhiên, các hoạt động đã được tìm thấy để có mặt để các extents trong tất cả các phần phân đoạn, và đặc biệt, trong phần lớn hạt được biết là có chứa các ti thể. Tìm kiếm này là khó hiểu, như cũng đã các dữ kiện mà tổng các hoạt động trong tất cả các phần phân đoạn là lớn hơn nhiều so với các hoạt động trong homogenate toàn bộ, hoạt động mà là thấp hơn nhiều so với khi máy xay sinh tố Waring được sử dụng cho homogenization. Các hấp dẫn quan sát đã thu được trong tháng 12 năm 1949 chỉ trước khi một ngày cuối tuần, và có thể đã khuyến khích de Duve nhóm từ tiếp tục nghiên cứu về axít phosphatase, một loại enzyme đó, sau khi tất cả, đã không quan tâm lớn cho họ và đã được chọn như một điều khiển. Có vẻ như serendipitous rằng họ Tuy nhiên đã quyết định để lưu trữ các mẫu trong tủ lạnh và reassay tại một thời gian sau đó. Kết quả thu được năm ngày sau đó đến để chỉ đạo các nhà nghiên cứu vào một con đường mới đã dẫn họ đến phát hiện của họ, lần đầu tiên của lysosome và sau đó peroxisome.De Duve và nhóm của ông tìm thấy rằng, ngoại trừ các hoạt động trong cuối cùng supernatant, axit phosphatase hoạt động đã tăng tương ứng trong tất cả các phần phân đoạn, cũng như trong homogenate chưa qua chế biến, mà hoạt động bây giờ tương ứng với số tiền của các hoạt động trong tất cả các phần phân đoạn. Họ sớm đã chỉ ra rằng tác dụng của "lão hóa" các phần phân đoạn trong tủ lạnh có thể được tái tạo bằng phương pháp điều trị mà phá vỡ màng, chẳng hạn như máy xay sinh tố homogenization hoặc lặp đi lặp lại chu kỳ đóng băng-tan băng. Trên cơ sở này, de Duve insightfully kết luận rằng "enzym tiềm ẩn" được sequestered trong "màng túi" mà làm cho nó không thể tiếp cận các chất nền.The studies on acid phosphatase prompted de Duve’s group to develop a procedure that separated from the fraction rich in mitochondria a “light mitochondrial fraction” or L fraction, which contained most of the acid phosphatase but very little cytochrome oxidase activity. What de Duve’s laboratory, in fact, accomplished was the purification of a new organelle solely on the basis of analytical biochemical procedures, guided by measurements of specific enzymatic activities, which are now regarded as “marker enzymes.” The finding that four other acid hydrolases—β-glucuronidase, cathepsin D, ribonuclease, and DNAse—displayed latency and were also enriched in the L fraction led de Duve to formulate the “lysosome” concept: that is, a membrane-bounded organelle that contains acid hydrolases with various specificities and whose main function is the intracellular digestion of macromolecules. Later, as progress was being made in elucidating the broad function of lysosomes, De Duve also coined the terms “endocytosis,” “phagocytosis,” and “autophagy” to designate pathways that bring substrates for digestion in lysosomes and, today, are active fields of research in cell biology.Remarkably, de Duve arrived at the lysosome concept without resorting to any microscopic examination of his samples. In fact, there was no microscope in his laboratory and he entitled his Nobel lecture “Exploring Cells with a Centrifuge.” The lysosome obtained a morphological identity in 1955 as a result of a brief collaboration with Alex Novikoff, a visiting scientist from the Albert Einstein College of Medicine in New York, who had expertise in electron microscopy. Novikoff’s micrographs showed that the “light mitochondrial” fraction contained membrane bounded “dense bodies” similar to those present in the peri-canalicular region of hepatocytes.The discovery of the lysosome inaugurated a new era in cellular physiology and pathophysiology, which was followed by the identification, first in Louvain and then throughout the world, of more than 40 lysosomal storage diseases resulting from mutations in genes for specific hydrolases.The first inkling that, in addition to lysosomes, the light mitochondrial fraction also harbored an as yet unknown organelle, was the finding that urate oxidase—an enzyme that is not an acid hydrolase and does not show latency—had a similar distribution in subcellular fractions as acid phosphatase. By 1960, de Duve had found that this was also true for catalase and for D-amino acid oxidase, then thought to be mitochondrial enzymes. He later extended these findings to several other peroxide-producing oxidases with a sedimentation behavior similar to catalase, an enzyme that breaks down their product. De Duve had the insight that a functional linkage between these enzymes existed, which was made possible by their inclusion in the same particle. Thus, the concept of a peroxisome was being born, but it was not to be presented publicly until several years later, after de Duve had begun to split his time between Louvain and New York.In 1962 de Duve accepted an attractive offer to create and direct a laboratory at The Rockefeller Institute in New York, while maintaining his laboratory in Louvain. He was able to transfer to his new laboratory the various technologies developed in Louvain by arranging for regular visits of his major Belgian associates to New York. In both laboratories, de Duve continued the characterization of the newly discovered oxidase-containing particles first identified in rat liver. Three years later, only after particles with a similar sedimentation behavior and biochemical properties were found in rat kidney and in the ciliated protozoan Tetrahymena pyriformis, did he announce, at a meeting of the American Society of Cell Biology, that he had discovered a new organelle, for which he proposed the name “peroxisome.”Again in this case, electron microscopy showed that, morphologically, the new organelle corresponded to membrane-bounded particles of unknown function that had been recognized by microscopists to be present in almost all tissues and had been designated “microbodies.”Subsequent studies from many laboratories, including those from de Duve’s and his former associates and students, showed that peroxisomes—first discovered in mammalian tissues, where they play important metabolic roles, including the β-oxidation of very long-chain fatty acids by a pathway different from that in mitochondria—are members of a large family of evolutionarily related organelles present in many different eukaryotic cell types and organisms, including plants, and protozoa, where they carry out distinct functions and have been given specific names, such as glyoxysomes and glycosomes. Thus, with his discovery of peroxisomes, de Duve once more laid the foundation for the growth of a new chapter in the burgeoning field of Cell Biology.
In 1974, soon after receiving the Nobel Prize, de Duve, inspired by his experience at The Rockefeller Institute, championed the creation in Brussels of a new multidisciplinary “International Institute of Cellular and Molecular Pathology,” with a translational mission, which he originally directed and at his 80th birthday was renamed the “de Duve Institute.”

De Duve left a major imprint in the biological sciences through the work he carried out on both sides of the Atlantic and through the many scientists who trained with him. He was a highly cultured person who spoke four languages fluently and wrote elegant prose in at least two of them. De Duve’s interests extended well beyond the areas of his scientific contributions, into the realms of philosophy, the theory of knowledge, the origin of life, and the evolution of the eukaryotic cell. He published extensively his thoughts on questions from almost all these fields, in lucid articles as well as in books. De Duve also wrote many engaging historical accounts of the major scientific discoveries made in his laboratories and in all of them he took great care to give credit to his younger associates and to point out their specific contributions.

Christian de Duve was a warm colleague and a fascinating conversationalist. Those of us who had the good fortune of knowing him personally will sorely miss him.

Kết quả (Việt) 2:

Năm 1948, de Duve trở về Louvain, nơi ông dự định theo đuổi lợi ích của mình trong quá trình chuyển hóa carbohydrate và các hành động của insulin. Với một nhóm mới được lắp ráp của các cộng tác viên trẻ, de Duve quyết định đặc trưng cho các phosphatase hexose, đó-sau các hành động của phosphorylase trên glycogen-chịu trách nhiệm về tài sản duy nhất của gan để giải phóng glucose vào máu. Các nhà nghiên cứu đã xác định một phosphatase gan cụ thể cho glucose-6-phosphate và chính xác kết luận rằng đó là trách nhiệm có hiệu lực đó. Nỗ lực tiếp theo của họ để làm sạch enzyme đó đặt chúng vào theo dõi để khám phá ra các lysosome. De Duve và nhóm của ông đã quan sát thấy rằng một pH có tính axit gây ra lượng mưa không thể đảo ngược của glucose-6-phosphatase, dẫn de Duve để suy ra rằng các enzyme có thể được liên kết với màng tế bào chất agglutinated. Do đó, nhóm quyết định làm theo sự phân bố của các enzyme trong các phân số tế bào khác nhau mà có thể thu được từ homogenates gan bởi một thủ tục được phát triển bởi Claude, trong đó sử dụng các điều kiện đồng nhất nhẹ và được thiết kế để bảo vệ sự toàn vẹn của các bào quan dưới tế bào. Đó là nhất may mắn là trong quá trình thí nghiệm này, ngoài việc tuân thủ sự phân bố của glucose-6-phosphatase-đó đã được tìm thấy chủ yếu ở phần hạt nhỏ gọi là "microsomes" của nhóm Claude-de Duve cũng theo sau, như một điều khiển, sự phân bố và hoạt động trong các phân số dưới tế bào của phosphatase acid, một loại enzyme có một pH tối ưu của 5 và độ đặc hiệu cơ chất rất rộng, được tìm thấy ở hầu hết tất cả các mô. Bởi vì enzyme này là hòa tan khi homogenates đã được chuẩn bị trong một máy xay sinh tố Waring, các nhà nghiên cứu dự kiến sẽ tìm thấy nó trong các nổi cuối cùng thu được bằng cách thủ tục của Claude. Tuy nhiên, hoạt động này đã được tìm thấy có mặt ở các mức độ khác nhau trong tất cả các phân số và của, đặc biệt, trong phần hạt lớn được biết có chứa ty thể. Phát hiện này là khó hiểu, như cũng là những sự kiện mà tổng của các hoạt động trong tất cả các của các phân số là lớn hơn nhiều so với các hoạt động trong toàn bộ đồng chất, mà hoạt động thấp hơn nhiều so với khi máy xay sinh tố Waring đã được sử dụng cho đồng nhất. Những quan sát này hấp dẫn đã thu được trong tháng 12 năm 1949 ngay trước khi một ngày cuối tuần, và có thể đã nản de nhóm Duve từ các nghiên cứu sâu hơn về phosphatase acid, một loại enzyme, sau khi tất cả, không phải là quan tâm lớn đối với họ và đã được chọn là một điều khiển. Có vẻ như tình cờ mà họ vẫn quyết định để lưu trữ các mẫu trong tủ lạnh và reassay chúng tại một thời gian sau đó. Các kết quả thu được năm ngày sau đó đã chỉ đạo các nhà nghiên cứu trên một con đường mới dẫn họ tới khám phá của họ, đầu tiên của lysosome và sau peroxisome. De Duve và nhóm của ông đã phát hiện ra rằng, với ngoại lệ của hoạt động này trong gạn cuối cùng, hoạt động phosphatase axit đã tăng tương ứng trong tất cả của các phân số, cũng như trong các đồng chất chưa qua chế biến, mà hoạt động của doanh nghiệp tương ứng với tổng của các hoạt động trong tất cả các phân số. Họ nhanh chóng cho thấy rằng tác động của "lão hóa" các phân số trong tủ lạnh có thể được tái tạo bằng phương pháp điều trị mà phá vỡ màng tế bào, chẳng hạn như máy xay sinh tố đồng nhất hoặc chu kỳ lặp đi lặp lại của freeze-tan. Trên cơ sở này, de Duve cách sâu sắc kết luận rằng "enzyme tiềm ẩn" đã được cô lập trong "túi màng" đã làm cho nó không thể tiếp cận với các chất nền. Các nghiên cứu về phosphatase axit nhắc nhóm de Duve để phát triển một quy trình tách ra từ phần phong phú trong ty thể một "ánh sáng phần ty thể" hoặc L phần, trong đó có hầu hết các phosphatase axit nhưng rất ít hoạt động cytochrome oxidase. Có gì de phòng thí nghiệm Duve, trong thực tế, thành công là sự thanh lọc của một bào quan mới chỉ trên cơ sở các thủ tục sinh hóa phân tích, hướng dẫn bởi các phép đo của hoạt động enzyme cụ thể, mà bây giờ được coi là "enzyme marker." Phát hiện rằng bốn hydrolases axit khác -β-glucuronidase, cathepsin D, ribonuclease, và DNase-hiển thị độ trễ và cũng đã được làm giàu trong L phần dẫn de Duve để xây dựng các "lysosome" khái niệm: đó là một bào quan có màng bao bọc chứa hydrolases axit với đặc điểm riêng khác nhau và có chức năng chính là tiêu hóa nội bào của các đại phân tử. Sau đó, khi tiến bộ đã được thực hiện trong giải thích các chức năng rộng lớn của lysosome, De Duve cũng đặt ra thuật ngữ "endocytosis", "thực bào", và "autophagy" để chỉ con đường mang lại chất nền cho tiêu hóa trong lysosome, và hiện nay là lĩnh vực hoạt động nghiên cứu trong sinh học tế bào. Đáng chú ý, de Duve đến khái niệm lysosome mà không cần đến bất kỳ kiểm tra bằng kính hiển vi của các mẫu của mình. Trong thực tế, không có kính hiển vi trong phòng thí nghiệm của ông và ông được giảng Nobel của ông "Cells Khám phá với một máy ly tâm." Các lysosome thu được một bản sắc hình thái học trong năm 1955 là kết quả của một sự hợp tác chính với Alex Novikoff, một nhà khoa học đến thăm từ Albert Einstein College of Medicine ở New York, người có chuyên môn trong kính hiển vi điện tử. Hiển vi Novikoff cho thấy rằng "ánh sáng của ti thể" phần màng chứa giáp "cơ quan dày đặc" tương tự như những người có mặt tại khu vực ven canalicular của tế bào gan. Việc phát hiện ra các lysosome khánh thành một kỷ nguyên mới trong sinh lý học tế bào và sinh lý bệnh, tiếp theo đó là các xác định, đầu tiên tại Louvain và sau đó trên toàn thế giới, hơn 40 bệnh lưu trữ lysosome do đột biến ở gen cho hydrolases cụ thể. Các ý niệm mơ hồ đầu tiên, ngoài lysosome, phần ty thể ánh sáng cũng nuôi dưỡng một bào quan chưa được biết đến, là các tìm kiếm mà urate oxydase-một loại enzyme mà không phải là một hydrolase axit và không hiển thị với độ trễ có phân phối tương tự trong phần dưới tế bào như phosphatase acid. Đến năm 1960, de Duve đã tìm thấy rằng điều này cũng đúng cho catalase và acid oxidase D-amino, sau đó được cho là enzyme ti thể. Sau đó, ông mở rộng thêm những phát hiện một số oxidase peroxide sản xuất khác với một hành vi lắng tương tự như catalase, một loại enzyme phân hủy sản phẩm của họ. De Duve có cái nhìn sâu sắc rằng một mối liên hệ chức năng giữa các enzym này tồn tại, mà có thể được thực hiện bằng cách đưa chúng vào các hạt giống. Như vậy, khái niệm về một peroxisome đã được sinh ra, nhưng nó đã không được trình bày công khai cho đến vài năm sau đó, sau khi de Duve đã bắt đầu phân chia thời gian của mình giữa Louvain và New York. Năm 1962 de Duve chấp nhận một đề nghị hấp dẫn để tạo ra và chỉ đạo một phòng thí nghiệm tại Viện Rockefeller ở New York, trong khi duy trì phòng thí nghiệm của ông tại Louvain. Ông đã có thể chuyển đến phòng thí nghiệm mới của mình các công nghệ khác nhau được phát triển tại Louvain bằng cách sắp xếp cho chuyến thăm thường xuyên của các cộng Bỉ lớn của ông đến New York. Trong cả hai phòng thí nghiệm, de Duve tiếp tục các đặc tính của các mới được phát hiện oxidase có chứa hạt đầu tiên được xác định trong gan chuột. Ba năm sau đó, chỉ sau khi các hạt với một hành vi lắng tương tự và đặc tính sinh hóa được tìm thấy trong thận chuột và ở sinh vật lông Tetrahymena pyriformis, ông đã thông báo, tại một cuộc họp của Hội Sinh học Tế bào của Mỹ, rằng ông đã phát hiện ra một bào quan mới , mà ông đề xuất tên "peroxisome." Một lần nữa trong trường hợp này, hiển vi điện tử cho thấy rằng, hình thái, các bào quan mới tương ứng với các hạt có màng bao bọc các chức năng không rõ đã được công nhận bởi nhà hiển vi để có mặt ở hầu hết tất cả các mô và có được chỉ định "microbodies." Những nghiên cứu sau từ nhiều phòng thí nghiệm, bao gồm cả những người từ Duve của de và các cộng sự cũ và học sinh của mình, cho thấy peroxisome đầu tiên phát hiện ra trong các mô động vật có vú, nơi họ đóng vai trò chuyển hóa quan trọng, bao gồm cả các β-oxy hóa rất dài axit béo chuỗi bằng một con đường khác với trong ti thể-là thành viên của một gia đình lớn của các bào quan tiến hóa liên quan có mặt ở nhiều loại tế bào nhân chuẩn và sinh vật, bao gồm cả thực vật và động vật nguyên sinh, nơi họ thực hiện các chức năng riêng biệt và có được những cái tên cụ thể như glyoxysomes và glycosomes. Như vậy, với việc khám phá ra peroxisome, de Duve một lần nữa đặt nền móng cho sự phát triển của một chương mới trong các lĩnh vực đang phát triển của Cell Biology. Năm 1974, ngay sau khi nhận được giải thưởng Nobel, de Duve, lấy cảm hứng từ kinh nghiệm của mình tại The Rockefeller Viện, đấu tranh cho sự sáng tạo ở Brussels của một đa ngành mới "Quốc tế Viện Tế bào và Phân tử Pathology," với một sứ mệnh tịnh, mà ông chỉ đạo ban đầu và tại sinh nhật lần thứ 80 của mình đã được đổi tên thành "de Viện Duve." De Duve lại một dấu ấn lớn trong các ngành khoa học sinh học thông qua việc ông thực hiện trên cả hai bờ Đại Tây Dương và thông qua nhiều nhà khoa học được đào tạo với anh ta. Ông là một người rất có văn hóa, người nói bốn ngôn ngữ trôi chảy và viết văn xuôi thanh lịch trong ít nhất hai trong số họ. Lợi ích de Duve của mở rộng cũng vượt các lĩnh vực đóng góp khoa học của mình, vào các cõi của triết học, lý thuyết về kiến thức, nguồn gốc sự sống, và sự tiến hóa của các tế bào nhân chuẩn. Ông đã xuất bản rộng rãi suy nghĩ của mình về câu hỏi của hầu như tất cả các lĩnh vực, trong các bài viết sáng suốt cũng như trong sách vở. De Duve cũng đã viết nhiều tài liệu lịch sử hấp dẫn của những khám phá khoa học quan trọng được thực hiện trong phòng thí nghiệm của ông và trong tất cả chúng, ông đã chăm sóc tuyệt vời để cung cấp tín dụng cho các cộng trai của mình và chỉ ra những đóng góp cụ thể của họ. Christian de Duve là một đồng nghiệp ấm áp và một người nói chuyện hấp dẫn. Những ai đã có may mắn biết cá nhân ông đau đớn sẽ nhớ anh ấy.